top of page
WSL-1565
AB-2550

เซลล์กราฟ AB-3000B

  1. H. Hoshino, Y. Nakajima และ Y. Ohmiya, แท็กฟิวชั่น Luciferase-YFP พร้อมการปล่อยที่เพิ่มขึ้นสำหรับการถ่ายภาพเรืองแสงเซลล์เดียว วิธีธรรมชาติ, 4(8), 637-639 (2550)[ผับเมด]

  2. C. Wu, K. Mino, H. Akimoto, M. Kawabata, K. Nakamura, M. Ozaki และ Y. Ohmiya ในการถ่ายภาพเรืองแสงสีแดงไกลในร่างกายของตัวบ่งชี้ทางชีวภาพตาม BRET จาก Cypridina bioluminescence ไปจนถึงสีย้อมอินทรีย์ โพรซี นัทล. อคาเดมี วิทย์ สหรัฐอเมริกา, 106(37), 15599-15603 (2552)[ผับเมด]

  3. Y. Nakajima, T. Yamazaki, S. Nishii, T. Noguchi, H. Hoshino, K. Niwa, VR Viviani และ Y. Ohmiya, Enhanced beetle luciferase สำหรับการถ่ายภาพเรืองแสงจากสิ่งมีชีวิตที่มีความละเอียดสูง โปรดหนึ่ง, 5(4), e10011 (2010)[ผับเมด]

  4. H. Kwon, T. Enomoto, M. Shimogawara, K. Yasuda, Y. Nakajima และ Y. Ohmiya การถ่ายภาพเรืองแสงของการแสดงออกของยีนคู่ในระดับเซลล์เดียว เทคนิคชีวภาพ 48(6), 460-462 (2010) [ผับเมด]

  5. X. Li, Y. Nakajima, K. Niwa, VR. Viviani และ Y. Ohmiya, ลูซิเฟอเรสหนอนรถไฟเปล่งสีแดงที่ปรับปรุงแล้วสำหรับการวิเคราะห์ทางชีวภาพและการสร้างภาพทางชีวภาพ วิทยาศาสตร์โปรตีน, 19, 26-33 (2010)[ผับเมด]

  6. Y. Nakajima และ Y. Ohmiya, การทดสอบการเรืองแสงของสิ่งมีชีวิต: การทดสอบลูซิเฟอเรสแบบมัลติคัลเลอร์, การทดสอบลูซิเฟอเรสที่หลั่งออกมา และการทดสอบการถ่ายภาพลูซิเฟอเรสด้วยภาพ ผู้เชี่ยวชาญ. ความคิดเห็น การค้นพบยา, 5(9), 835-849 (2010)[ผับเมด]

  7. H. Kwon, Y. Ohmiya, K. Honma, S. Honma, T. Nagai, K. Saito และ K. Yasuda, การสั่น ATP แบบซิงโครไนซ์มีบทบาทสำคัญในการควบแน่นของ prechondrogenic ระหว่าง chondrogenesis โรคการตายของเซลล์ 3. e278 (2012)[ผับเมด]

  8. C.Wu, KY. Wang, X. Guo, M. Sato, M. Ozaki, S. Shimajiro, Y. Ohmiya และ Y. Sasaguri, วิธีการตรวจหาโมเลกุลเป้าหมายอย่างรวดเร็วในวิทยาภูมิคุ้มกันโดยใช้โพรบเรืองแสงทางชีวภาพ เรืองแสง, 28(1), 38-43 (2556)[ผับเมด]

  9. ฮ่องกง โช, HD. คิม, ช. พาร์ค, เอช. ดับบลิว. ลี, เจ.วาย. ปาร์ค, เจ.วาย. ซอง, SL. ไลท์แมน, GH. Son และ K. Kim การกระตุ้นการถอดรหัสและการหลั่งของยีนฮอร์โมน gonadotropin แบบซิงโครนัสโดยการกระตุ้นด้วยคิสเปปตินแบบพัลซาไทล์ โพรซี นัทล. วท.บ. สหรัฐอเมริกา,110(14),5677-5682 (2556)[ผับเมด]

  10. ฮ. Kwon, Y. Ohmiya และ K. Yasuda, ระบบสองสีสำหรับตรวจสอบไดนามิก Ca2+ และ ATP ภายในเซลล์พร้อมกัน ก้น ชีวเคมี, 430(1), 45-47 (2555)[ผับเมด]

  11. S. Koinuma, T. Asakawa, M. Nagano, K. Furukawa, M. Sujino, K. Masumoto, Y. Nakajima, S. Hashimoto, K. Yagita, Y. Shigeyoshi, ความแตกต่างของช่วงเวลา circadian ในภูมิภาคในนิวเคลียส suprachiasmatic ของ ศูนย์ circadian ของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม เออ J. Neurosci., 38(6), 2832-41 (2013)[ผับเมด]

  12. เอสเค ชุน, เจ. จาง, เอส. ชุง, เอช. ยุน, นิวเจอร์ซีย์ คิม, เจ. ดับเบิลยู. จุง, GH. ลูกชายวายจี. Suh และ K. Kim การระบุและการตรวจสอบความถูกต้องของสารยับยั้ง Cryptochrome ที่ปรับนาฬิกาโมเลกุลของวงกลม เอซีเอส เคม. วธ., 9(3), 703-10 (2557)[ผับเมด]

  13. M. Yasunaga, Y. Nakajima และ Y. Ohmiya การทดสอบการถ่ายภาพเรืองแสงด้วยแสงสองสีโดยใช้ด้วงลูซิเฟอเรสสีเขียวและสีแดงที่เปล่งแสงที่ความละเอียดระดับเซลล์ ก้น ไบโอนอล. เคมี, 406(23), 5735-5742 (2557)[ผับเมด]

  14. D. Ono, S. Honma และ K. Honma, Cryptochromes มีความสำคัญอย่างยิ่งต่อการพัฒนาจังหวะ circadian ที่สอดคล้องกันในนิวเคลียส suprachiasmatic ของเมาส์ ณัฐ. ฉบับที่ 4 พ.ศ. 2209 (พ.ศ. 2556)[ผับเมด]

  15. M. Yasunaga, K. Murotomi, H. Abe, T. Yamazaki, S. Nishii, T. Ohbayashi, M. Oshimura, T. Noguchi, K. Niwa, Y. Ohmiya และ Y. Nakajima ผู้รายงาน luciferase ที่มีความไวสูงทำการทดสอบโดยใช้ ลำดับการทำให้เสถียรที่มีศักยภาพของ Calpain 3. J. Biotechnol., 194, 115-123 (2015)[ผับเมด]

  16. เจคู ฮ่องกง โช, HD. คิม เอสเค ชุน, GH. Son, K. Kim, ผลกระทบของ Mefloquine, Gap Junction Blocker ต่อการสั่นของยีน Circadian Period2 ใน Mouse Suprachiasmatic Nucleus Ex Vivo ต่อมไร้ท่อ เมตาบ., 30(3), 361-370 (2558)[ผับเมด]

  17. มัน. Tokuda, D. Ono, B. Ananthasubramaniam, S. Honma, K. Honma และ H. Herzel, การควบรวมควบคุมการซิงโครไนซ์ของเซลล์นาฬิกาในการพัฒนาและการทำให้ล้มลง ชีวฟิสิกส์ จ., 109(10), 2159-2170 (2558)[ผับเมด]

  18. M. Yasunaga, Y. Fujita, R. Saito, M. Oshimura และ Y. Nakajima, การตรวจสอบความเป็นพิษต่อเซลล์ในระยะยาวอย่างต่อเนื่องใน 3D spheroids ของเซลล์ตับที่แสดงออกด้วยด้วง Luciferase โดยการวัดการเรืองแสงทางชีวภาพแบบไม่ทำลาย BMC Biotechnol., 17(1):54 (2017)[ผับเมด]

  19. T. Enomoto, H. Kubota, K. Mori, M. Shimogawara, M. Yoshita, Y. Ohmiya และ H. Akiyama, การถ่ายภาพการเรืองแสงจากสิ่งมีชีวิตสัมบูรณ์ที่ระดับเซลล์เดียวด้วยสัญญาณแสงที่ระดับ Attowatt เทคนิคชีวภาพ, 64(6), 270-274 (2018)[ผับเมด]

  20. มัน. Tokuda, D. Ono, S. Honma, K. Honma, H. Herzel, การเชื่อมโยงกันของจังหวะ circadian ใน SCN นั้นควบคุมโดยการมีส่วนร่วมของสองปัจจัยการมีเพศสัมพันธ์ PLoS คอมพิวเตอร์ วธ., 14(12), e1006607 (2018)[ผับเมด]

​

โครนอส HT (WSL-1565)

  1. (ความเป็นพิษต่อเซลล์) S. Wakuri, K. Yamakage, Y. Kazuki, K. Kazuki, M. Oshimura, S. Aburatani, M. Yasunaga และ Y. Nakajima, ความสัมพันธ์ระหว่างความเข้มของการเรืองแสงและความเป็นพิษต่อเซลล์ในการทดสอบความเป็นพิษต่อเซลล์ตามเซลล์โดยใช้ luciferase ก้น Biochem., 522, 18-29 (2017)[PubMed]

  2. (ความเครียดออกซิเดชัน) Y. Tabei, K. Murotomi, A. Umeno, M. Horie, Y. Tsujino, B. Masutani, Y. Yoshida, Y. Nakajima คุณสมบัติต้านอนุมูลอิสระของ 5-hydroxy-4-phenyl-butenolide ผ่านการกระตุ้น ของเส้นทางการส่งสัญญาณ Nrf2/ARE เคมีอาหาร. Toxicol., 107(A), 129-137 (2017)[PubMed]

  3. (Micro RNA) Y. Mie, Y. Hirano, K. Kowata, A. Nakamura, M. Yasunaga, Y. Nakajima และ Y. Komatsu, การควบคุมการทำงานของ anti-microRNA oligonucleotides เธอ กรดนิวคลีอิก, 10, 64-74 (2018)[PubMed]

  4. (ต้านการอักเสบ) P. Saiki, Y. Kawano, Y. Nakajima, LJLD. Van Griensven และ K. Miyazaki, Novel และนักข่าว IL-6 และ IL-10 สองสีที่มีความเสถียรซึ่งได้มาจาก RAW 264.7 สำหรับการคัดกรองต้านการอักเสบของผลิตภัณฑ์จากธรรมชาติ ภายใน เจ โมล วิทย์, 20(18), 4620 (2019)[PubMed]

​

โครนอส ดิโอ AB-2550

  1. (ฮอร์โมน, CRE) PJ He, Y. Fujimoto, N. Yamauchi และ M. Hattori, การตรวจสอบตามเวลาจริงขององค์ประกอบการตอบสนองของแคมป์ที่จับการส่งสัญญาณโปรตีนในเซลล์สุกร granulosa ที่มอดูเลตโดยปัจจัยรังไข่ โมล เซลล์ ชีวเคมี, 290(1-2), 177-184 (2549)[ผับเมด]

  2. (การทำให้ยีนเงียบโดย siRNA) F. Sato, M. Kurokawa, N. Yamauchi และ M. Hattori, การทำให้ยีนเงียบของ myostatin ในการแยกแยะ myoblasts ของตัวอ่อนไก่โดย RNA ขนาดเล็กที่รบกวน เป็น. J. Physiol., Cell physiol., 291(3), C538-C545 (2549)[ผับเมด]

  3. (ยีนนาฬิกา) I. Kwon, J. Lee, SH Chang, NC Jung, BJ Lee, GH Son, K. Kim และ KH Lee, BMAL1 ชัตเติลลิงควบคุมการเปิดใช้งานและการย่อยสลายของเฮเทอโรไดเมอร์ CLOCK/BMAL1 โมล เซลล์ ทวิ., 26(19), 7318-7330 (2549)[ผับเมด]

  4. (ยีนนาฬิกา) A. Fujioka, N. Takashima และ Y. Shigeyoshi, การสร้างจังหวะ Circadian ในเซลล์ glioma ชีวเคมี ชีวฟิสิกส์ ความละเอียด ประชาคม, 346(1), 169-174 (2549)[ผับเมด]

  5. (ยีนนาฬิกา) S. Nishide, S. Honma, Y. Nakajima, M. Ikeda, K. Baba, Y. Ohmiya และ K. Honma ระบบนักข่าวใหม่สำหรับการแสดงออกของ Per1 และ Bmal1 เผยให้เห็นจังหวะ circadian ที่ยั่งยืนในเนื้อเยื่อรอบข้าง เซลล์ยีน, 11, 1173-1182 (2549) [ผับเมด]

  6. (ยีนนาฬิกา) PJ He, M. Hirata, N. Yamauchi, S. Hashimoto และ M. Hattori, การหยุดชะงักของกลไกนาฬิกาในร่างกายในการแยกความแตกต่างของเซลล์จากเนื้อเยื่อสืบพันธุ์ของหนูตามที่ระบุโดยระบบตรวจสอบตามเวลาจริงในหลอดทดลอง เจ. ต่อมไร้ท่อ, 193, 413-420 (2550)[ผับเมด]

  7. (ฮอร์โมน, PRE) H. Fukuda, PJ He, K. Yokota, T. Soh, N. Yamauchi และ M. Hattori, การแสดงออกที่ขึ้นกับโปรเจสเตอโรนและ - อิสระของยีนดื้อยาหลายชนิดในเซลล์สุกร granulosa โมล เซลล์ ชีวเคมี, 298, 179-186 (2550)[ผับเมด]

  8. (ยีนนาฬิกา) PJ He, M. Hirata, N. Yamauchi, S. Hashimoto และ M. Hattori, การควบคุม Gonadotropic ของนาฬิกา circadian ในเซลล์หนู granulose โมล เซลล์ ชีวเคมี, 302, 111-118 (2550)[ผับเมด]

  9. (ยีนนาฬิกา) T. Ohno, Y. Ohnishi และ N. Ishida, องค์ประกอบ E4BP4 ที่แปลกใหม่ขับเคลื่อนการแสดงออกของ mPeriod2 กรดนิวคลีอิก Res., 35(2), 648-655 (2007)[ผับเมด]

  10. (ยีนนาฬิกา) HS Shim, H. Kim, J. Lee, GH Son, S. Cho, TH Oh, SH Kang, DS Seen, KH Lee และ K. Kim, การเปิดใช้งาน CLOCK อย่างรวดเร็วโดยไคเนสโปรตีนที่ขึ้นกับ Ca2þ C ไกล่เกลี่ย การรีเซ็ตนาฬิกา circadian ของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม EMBO ตัวแทน 8, 366-371 (2007)[ผับเมด]

  11. (ยีนนาฬิกา) J. Hirayama, S. Sahar, B. Grimaldi, T. Tamaru, K. Takamatsu, Y. Nakahata และ P. Sassone-Corsi, acetylation ที่ใช้ CLOCK-mediated ของ BMAL1 ควบคุมการทำงานของ circadian ธรรมชาติ, 450, 1086-1090 (2550)[ผับเมด]

  12. (ลูซิเฟอเรสสองสี, ยีนนาฬิกา) T. Noguchi, M. Ikeda, Y. Ohmiya และ Y. Nakajima, การตรวจสอบพร้อมกันของรูปแบบการแสดงออกของยีนอิสระในไฟโบรบลาสต์ที่เพาะเลี้ยงร่วมกันสองประเภทที่มีลูซิเฟอเรสที่เปล่งสีต่างกัน BMC Biotechnol., 08:40 (2551)[ผับเมด]

  13. (ยีนนาฬิกา) M. Akashi, N. Hayasaka, S. Yamazaki และ K. Node, ไคเนสโปรตีนที่กระตุ้นการทำงานของ Mitogen เป็นองค์ประกอบการทำงานของระบบ circadian อิสระในนิวเคลียส suprachiasmatic เจ Neurosci., 28(18), 4619-4623 (2008)[ผับเมด]

  14. (DDS, การถ่ายยีน) S. Takae, K. Miyata,  M. Oba, T. Ishii, N. Nishiyama, K. Itaka, Y. Yamasaki, H. Koyama และ K. Kataoka, ไมเซลล์โพลีเพล็กซ์ที่ถอดออกได้ด้วย PEG โดยอาศัยบล็อกคาทิโอเมอร์ที่เชื่อมโยงกับไดซัลไฟด์เป็นพาหะของยีนที่ไม่ใช่ไวรัสที่ตอบสนองทางชีวภาพ แยม. เคมี ฉบับที่ 130, 6001-6009 (2551)[ผับเมด]

  15. (ยีนนาฬิกา) Y. Onishi, S. Hanai, T. Ohno, Y. Hara และ N. Ishida, Rhythmic SAF-A มีผลผูกพันภายใต้การถอดความแบบ circadian ของยีน Bmal1 โมล เซลล์ ทวิ., 28(10), 3477-3488 (2551)[ผับเมด]

  16. (ยีนนาฬิกา) J. Lee, Y. Lee, MJ Lee, E. Park, SH Kang, CH Chung, KH Lee และ K. Kim, การดัดแปลงแบบคู่ของ BMAL1 โดย SUMO2/3 และ ubiquitin ส่งเสริมการเปิดใช้งาน circadian ของ CLOCK/BMAL1 ซับซ้อน. โมล เซลล์ ทวิ., 28(19), 6056-6065 (2551)[ผับเมด]

  17. (ยีนนาฬิกา) A. Yoshikawa, H. Shimada, K. Numazawa, T. Sasaki, M. Ikeda, M. Kawashima, N. Kato, K. Tokunaga และ T. Ebisawa การสร้างเส้นเซลล์ของมนุษย์ที่แสดงจังหวะการเรืองแสงของสิ่งมีชีวิตเป็นวงกลม . ประสาท เลต, 446, 40-44 (2551)[ผับเมด]

  18. (ยีนนาฬิกา) Y. Yamanaka, S. Honma และ K. Honma การเปิดรับแสงตามกำหนดเวลาไปยังสภาพแวดล้อมใหม่ที่มีวงล้อวิ่งจะเร่งการขึ้นลงใหม่ของนาฬิกาอุปกรณ์ต่อพ่วงของหนูไปสู่วัฏจักรแสงและความมืดใหม่ ยีนสู่เซลล์, 13, 497-507 (2008)[ผับเมด]

  19. (ยีนนาฬิกา) N. Kon, T. Hirota, T. Kawamoto, Y. Kato, T. Tsubota และ Y. Fukada การเปิดใช้งานการส่งสัญญาณ TGF-β/activin จะรีเซ็ตนาฬิกา circadian ผ่านการเหนี่ยวนำอย่างรวดเร็วของการถอดเสียง Dec1 เนเจอร์เซลล์ไบโอล., 10(12), 1463-1469 (2008)[ผับเมด]

  20. (ท.บ., การถ่ายยีน) M. Oba, K. Aoyagi, K. Miyata, Y. Matsumoto, K. Itaka, N. Nishiyama, Y. Yamasaki, H. Koyama และ K. Kataoka, ไมเซลล์โพลีเพล็กซ์ที่มีลิแกนด์เปปไทด์ RGD แบบวัฏจักรและ ไดซัลไฟด์เชื่อมโยงข้ามโดยตรงไปยังการถ่ายที่ปรับปรุงผ่านการค้าภายในเซลล์ที่มีการควบคุม โมล เภสัช, 5(6), 1080-1092 (2551)[ผับเมด]

  21. (ยีนนาฬิกา) K. Ohsaki, K. Oishi, Y. Kozono, K. Nakayama, KI Nakayama และ N. Ishida, บทบาทของ β-TrCP1 และ β-TrCP2 ในการสร้างจังหวะ circadian โดยการไกล่เกลี่ยการสลายตัวของโปรตีนนาฬิกา PER2 เจ. ไบโอเคมี, 144(5), 609-618 (2008)[ผับเมด]

  22. (ยีนนาฬิกา) S. Nishide, S. Honma และ K. Honma เครื่องกระตุ้นหัวใจแบบ circadian ในนิวเคลียส suprachiasmatic ที่เพาะเลี้ยงจากหนูลูกสุนัขมีความไวสูงต่อการรบกวนจากภายนอก เออ J. Neurosci., 27(19), 2686-2690 (2551)[ผับเมด]

  23. (ยีนนาฬิกา) F. Yang, Y. Nakajima, M. Kumagai, Y. Ohmiya และ M. Ikeda, กลไกระดับโมเลกุลที่ควบคุมการแสดงออกของ Topoisomerase I ในเซลล์ NIH3T3 ชีวเคมี ชีวฟิสิกส์ ความละเอียด ประชาคม, 380(1), 22-27 (2552)[ผับเมด]

  24. (ยีนนาฬิกา, ฮอร์โมน) S. Koinuma, K. Yagita, A. Fujioka, N. Takashima, T. Takumi และ Y. Shigeyoshi การรีเซ็ตจังหวะ circadian โดย Prostaglandin J2 นั้นขึ้นอยู่กับเฟสอย่างชัดเจน FEBS Lett., 583, 413-418 (2552)[ผับเมด]

  25. (Apoptosis) A. Kanno, Y. Umezawa และ T. Ozawa, การตรวจหา apoptosis โดยใช้ cyclic luciferase ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมที่มีชีวิต วิธีการ โมล วธ., 574, 105-114 (2552)[ผับเมด]

  26. (ยีนนาฬิกา, ฮอร์โมน) M. Hirata, PJ. He, N. Shibuya, M. Uchikawa, N. Yamauchi, S. Hashimoto และ M. Hattori, Progesterone แต่ไม่ใช่ estradiol ประสาน circadian oscillator ในเซลล์ stromal เยื่อบุโพรงมดลูกในมดลูก โมล เซลล์ ชีวเคมี, 324(1-2), 31-38 (2552)[ผับเมด]

  27. (ความแตกต่าง) M. Kurokawa, F. Sato, S. Aramaki, T. Soh, N. Yamauchi และ M. Hattori, การตรวจสอบการทำงานของ myostatin autocrine ในระหว่างการแยก myoblasts ไก่ตัวอ่อนใน myotubes: ผลของ IGF-I โมล เซลล์ ชีวเคมี, 331(1-2), 193-199 (2552)[ผับเมด]

  28. (ยีนนาฬิกา) M. Sasaki, H. Yoshitane, NH. Du, T. Okano และ Y. Fukada การยับยั้งพิเศษของกิจกรรม BMAL2-CLOCK โดย PER2 เน้นย้ำถึงบทบาทเชิงลบและบทบาทเชิงบวกของ BMAL2 ในการถอดความแบบ circadian เจ. ไบโอล. เคมี, 284(37), 25149-25159 (2552)[ผับเมด]

  29. (Glycogenesis, Clock gene) R. Doi, K. Oishi และ N. Ishida, CLOCK ควบคุมจังหวะ circadian ของการสังเคราะห์ไกลโคเจนในตับผ่านการกระตุ้นการถอดรหัสของ Gys2 เจ. ไบโอล. เคมี, 285(29), 22114-22121 (2553)[ผับเมด]

  30. (Apoptosis, ยีนนาฬิกา) K. Yoshida, P. He, N. Yamauchi, S. Hashimoto และ M. Hattori, การควบคุมของยีนนาฬิกา circadian clock ระยะที่ 2 ในเซลล์ mesenchymal ของต่อมลูกหมากระหว่างการตายของเซลล์ที่เกิดจาก flutamide โมล เซลล์ ชีวเคมี, 335(1-2), 37-45 (2553)[ผับเมด]

  31. (ยีนนาฬิกา) Y. Lee, J. Lee, I. Kwon, Y. Nakajima, Y. Ohmiya, GH. ลูกชายคฮ. Lee และ K. Kim การเปิดใช้งานคอมเพล็กซ์ CLOCK-BMAL1 โดย CBP เป็นสื่อกลางในการรีเซ็ตนาฬิกา circadian J. Cell Sci., 123(20), 3547-3557 (2553)[ผับเมด]

  32. (ยีนนาฬิกา) T. Hirota, N. Kon, T. Itagaki, N. Hoshina, T. Okano, Y. Fukada, Transcriptional repressor TIEG1 ควบคุมยีน Bmal1 ผ่านกล่อง GC และควบคุมการทำงานของนาฬิกา circadian เซลล์ยีน., 15(2), 111-121 (2010)[ผับเมด]

  33. (การตรวจสอบแคมป์) M. Takeuchi, Y. Nagaoka, T. Yamada, H. Takakura และ T. Ozawa ตัวบ่งชี้การเรืองแสงทางชีวภาพแบบ Ratiometric สำหรับการตรวจสอบ cyclic adenosine 3',5'-monophosphate ก้น เคมี, 82(22), 9306-9313 (2553)[ผับเมด]

  34. (DDS, การถ่ายยีน) K. Miyata, N. Gouda, H. Takemoto, M. Oba, Y. Lee, H. Koyama, Y. Yamasaki, K. Itaka, N. Nishiyama, K. Kataoka, การเสริมการถ่ายด้วยซิลิกา - โพลีเพล็กซ์เคลือบโหลดพลาสมิดดีเอ็นเอ วัสดุชีวภาพ, 31(17), 4764-4770 (2553)[ผับเมด]

  35. (ยีนบำบัด) M. Oba, Y. Vachutinsky, K. Miyata, MR Kano, S. Ikeda, N. Nishiyama, K. Itaka, K. Miyazono, H. Koyama และ K. Kataoka, การบำบัดด้วยยีนต้านการเกิดมะเร็งของเนื้องอกโดย การฉีดอย่างเป็นระบบของโพลีเพล็กซ์ไมเซลล์โหลดพลาสมิด DNA เข้ารหัสที่ละลายน้ำได้ flt-1 โมล เภสัช, 7(2), 501-509 (2553)[ผับเมด]

  36. (ลูซิเฟอเรสสองสี, ยีนนาฬิกา) T. Noguchi, T. Michihata, W. Nakamura, T. Takumi, R. Shimizu, M. Yamamoto, M. Ikeda, Y. Ohmiya และ Y. Nakajima, เมาส์ Dual-color luciferase โดยตรง แสดงให้เห็นถึงการแสดงออกของยีนนาฬิกาสองตัว ชีวเคมี, 49(37), 8053-8061 (2553)[ผับเมด]

  37. (ยีนนาฬิกา) Y. Onishi เซลล์ HSG แบบจำลองในนาฬิกา submandibular ชีววิทยาศาสตร์ ตัวแทน 31(1), 57-62 (2554)[ผับเมด]

  38. (การตอบสนองต่อความเครียด, โปรตีนช็อกจากความร้อน) J. Sun, CS Conn, Y. Han, V. Yeung และ SB Qian, PI3K-mTORC1 ลดการตอบสนองต่อความเครียดโดยการยับยั้งการแปล Hsp70 ที่ไม่ขึ้นกับหมวก เจ. ไบโอล. เคมี, 286(8), 6791-6800 (2554)[ผับเมด]

  39. (ยีนนาฬิกา) M. Uchikawa, M. Kawamura, N. Yamauchi และ M. Hattori, การควบคุมของยีนนาฬิกา circadian clock ระยะที่ 2 ในเซลล์ stromal เยื่อบุโพรงมดลูกในมดลูกของหนูที่ตั้งครรภ์ระหว่าง decidualization โครโนบิล นานาชาติ, 28(1), 1-9 (2554)[ผับเมด]

  40. (Apoptosis, Differentiation, Clock gene) G. Chu, K. Yoshida, S. Narahara, M. Uchikawa, M. Kawamura, N. Yamauchi, Y. Xi, Y. Shigeyoshi, S. Hashimoto และ M. Hattori, การเปลี่ยนแปลงของ การทำงานของนาฬิกา circadian ระหว่างการสร้างความแตกต่างและการตายของเซลล์รังไข่หนู โครโนบิล Int., 28(6), 477-487 (2554)[ผับเมด]

  41. (โรคภูมิแพ้, ยีนนาฬิกา) Y. Nakamura, D. Harama, N. Shimokawa, M. Hara, R. Suzuki, Y. Tahara, K. Ishimaru, R. Katoh, K. Okumura, H. Ogawa, S. Shibata และ A. Nakao, Circadian clock gene Period2 ควบคุมการแปรผันตามช่วงเวลาของวันในปฏิกิริยาภูมิแพ้ทางผิวหนัง เจ. คลีนิคภูมิแพ้. อิมมูนอล., 127(4), 1038-1045 (2554)[ผับเมด]

  42. (เมแทบอลิซึม, ยีนนาฬิกา) H. Oike, K. Nagai, T. Fukushima, N. Ishida และ M. Kobori, ตัวชี้นำการให้อาหารและสารอาหารที่ฉีดเข้าไปทำให้เกิดการแสดงออกอย่างเฉียบพลันของยีนนาฬิกาหลายตัวในตับของหนู โปรดหนึ่ง, 6(8), e23709 (2011)[ผับเมด]

  43. (อาหาร, ยีนนาฬิกา) H. Oike, M. Kobori, T. Suzuki และ N. Ishida, คาเฟอีนทำให้จังหวะ circadian ยาวขึ้นในหนู ชีวเคมี ชีวฟิสิกส์ ความละเอียด ชุมชน, 410(3), 654-658 (2554)[ผับเมด]

  44. (การตรวจคัดกรองทางพิษวิทยา) M. Yasunaga, N. Oumi, M. Osaki, Y. Kazuki, T. Nakanishi, M. Oshimura และ K. Sato, การสร้างและกำหนดคุณลักษณะของแบบจำลองหนูดัดแปรพันธุกรรมสำหรับการถ่ายภาพในร่างกายของการแสดงออก bmp4 ในตับอ่อน . กรุณาหนึ่ง, 6(9), e24956 (2011)[ผับเมด]

  45. (siRNA, ท.บ.)RJ. Christie, K. Miyata, Y. Matsumoto, T. Nomoto, D. Menasco, TC Lai, M. Pennisi, K. Osada, S. Fukushima, N. Nishiyama, Y. Yamasaki และ K. Kataoka, ผลของโครงสร้างพอลิเมอร์ต่อ ไมเซลล์ที่เกิดขึ้นระหว่าง siRNA และโคพอลิเมอร์บล็อกประจุบวกซึ่งประกอบรวมด้วยไทออลและอะมิดีน ชีวโมเลกุล 12(9), 3174-3185 (2554)[ผับเมด]

  46. (ยีนนาฬิกา) T. Tamaru, M. Hattori, K. Honda, I. Benjamin, T. Ozawa และ K. Takamatsu, การซิงโครไนซ์ของจังหวะ circadian Per2 และการทำงานร่วมกันของ HSF1-BMAL1:CLOCK ในไฟโบรบลาสต์ของเมาส์หลังจากชีพจรช็อกจากความร้อนในระยะสั้น . กรุณาหนึ่ง, 6(9), e24521 (2011)[ผับเมด]

  47. (ยีนนาฬิกา) DY. คิม, อี. กวัก, SH. คิม คฮ. ลี เค.ซี. วูและเคที Kim, hnRNP Q ไกล่เกลี่ยการสลายตัวของ mRNA ควบคู่กับการแปลที่ขึ้นกับเฟสของเมาส์ Period3 กรดนิวคลีอิก Res., 39(20), 8901-8914 (2011)[ผับเมด]

  48. (ตัวรับแสง) D. Kojima, S. Mori, M. Torii, A. Wada, R. Morishita และ Y. Fukada, โปรตีน OPN5 ของเซลล์รับแสงที่ไวต่อรังสียูวีในมนุษย์และหนู โปรดหนึ่ง, 6(10), e26388 (2011)[ผับเมด]

  49. (การเจริญเติบโตของเซลล์, ยีนนาฬิกา) G. Chu, I. Misawa, H. Chen, N. Yamauchi, Y. Shigeyoshi, S. Hashimoto และ M. Hattori, การมีส่วนร่วมของ FSH และ triiodothyronine ในการพัฒนานาฬิกา circadian ระหว่างการเจริญเติบโตของเซลล์ granulosa . เป็น. เจ.ฟิสิออล. ต่อมไร้ท่อ Metab., Epub (2011)[ผับเมด]

  50. (ยีนนาฬิกา) Y. Onishi, K. Oishi, Y. Kawano และ Y. Yamazaki, Harmine อัลคาลอยด์ของ Harmala เป็นตัวดัดแปลงของการถอดความ Bmal1 ของ circadian ชีววิทยาศาสตร์ ตัวแทน 32(1), 45-52 (2012)[ผับเมด]

  51. (ยีนนาฬิกา) S. Nishide, D. Ono, Y. Yamada, S. Honma และ K. Honma การสังเคราะห์ใหม่ของระยะเวลาเริ่มต้นการสั่นของ circadian ในนิวเคลียส suprachiasmatic ของหนูที่เลี้ยงหลังจากการยับยั้งการสังเคราะห์โปรตีนเป็นเวลานานโดย cycloheximide เออ J. Neurosci., 35(2), 291-299 (2012)[ผับเมด]

  52. (Apoptosis) M. Ozaki, S. Haga และ T. Ozawa ในการตรวจติดตามความเสียหายของตับโดยใช้ Caspase-3 Probe Theranostics, 2(2), 207-214 (2555)[ผับเมด]

  53. (Chondrogenesis, ATP oscillations) ศจ. Kwon, Y. Ohmiya, K. Honma, S. Honma, T. Nagai, K. Saito และ K. Yasuda การสั่นของ ATP แบบซิงโครไนซ์มีบทบาทสำคัญในการควบแน่นของ prechondrogenic ระหว่าง chondrogenesis โรคการตายของเซลล์, 3, e278 (2012)[ผับเมด]

  54. (ยีนนาฬิกา) H. Chen, G. Chu, L. Zhao, N. Yamauchi, Y. Shigeyoshi, S. Hashimoto และ M. Hattori, Rev-erbα ควบคุมจังหวะ circadian และการแสดงออกของ StAR ในเซลล์ rat granulosa ตามที่ระบุโดย agonist GSK4112. ชีวเคมี ชีวฟิสิกส์ ความละเอียด ชุมชน, 420(2), 374-379 (2012)[ผับเมด]

  55. (ลูซิเฟอเรสสองสี, ยีนนาฬิกา) T. Noguchi, M. Ikeda, Y. Ohmiya และ Y. Nakajima, ระบบการทดสอบลูซิเฟอเรสสองสีเผยให้เห็นการรีเซ็ต circadian ของไฟโบรบลาสต์ที่เพาะเลี้ยงโดยต่อมหมวกไตที่เพาะเลี้ยงร่วมกัน โปรดหนึ่ง, 7(5), e37093 (2012)[ผับเมด]

  56. (siRNA, ท.บ.) RJ. Christie, Y. Matsumoto, K. Miyata, T. Nomoto, S. Fukushima, K. Osada, J. Halnaut, F. Pittella, HJ. Kim, N. Nishiyama และ K. Kataoka, ไมเซลล์โพลิเมอร์เป้าหมายสำหรับการรักษา siRNA ของมะเร็งทดลองโดยการฉีดเข้าเส้นเลือดดำ เอซีเอส นาโน, Epub (2012)[ผับเมด]

  57. (ยีนนาฬิกา) H. Yoshitane, S. Honma, K. Imamura, H. Nakajima, S. Nishide, D. Ono, H. Kiyota, N. Shinozaki, H. Matsuki, N. Wada, H. Doi, T. Hamada, K. Honma และ Y. Fukada, JNK ควบคุมการตอบสนองทางแสงของนาฬิกา circadian ของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม EMBO Rep., 13(5), 455-461 (2012)[ผับเมด]

  58. (ยีนนาฬิกา) Y. Uchida, T. Osaki, T. Yamasaki, T. Shimomura, S. Hata, K. Horikawa, S. Shibata, T. Todo, J. Hirayama และ H. Nishina, การมีส่วนร่วมของความเครียด Kinase Mitogen- เปิดใช้งานโปรตีนไคเนส ไคเนส 7 ในกฎระเบียบของนาฬิกา Circadian ของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม เจ. ไบโอล. เคมี, 287(11), 8318-26 (2555)[ผับเมด]

  59. (ATP, Ca2+, คอนโดรเจเนซิส) HJ. Kwon, Y. Ohmiya และ K. Yasuda, ระบบสองสีสำหรับตรวจสอบไดนามิก Ca2+ และ ATP ภายในเซลล์พร้อมกัน ก้น ชีวเคมี, 430(1), 45-47 (2555)[ผับเมด]

  60. (ยีนนาฬิกา) Y. Onishi และ Y. Kawano, การจับจังหวะของ Topoisomerase I ส่งผลกระทบต่อการถอดความของ Bmal1 และระยะเวลา circadian กรดนิวคลีอิก Res., 40(19), 9482-92 (2012)[ผับเมด]

  61. (ATP, TGF-β, คอนโดรเจเนซิส) HJ. Kwon, TGF-β แต่ไม่ใช่การส่งสัญญาณ BMP ทำให้เกิดการควบแน่นของ prechondrogenic ผ่านการสั่นของ ATP ในระหว่างการสร้าง chondrogenesis ชีวเคมี ชีวฟิสิกส์ ความละเอียด ชุมชน, 424(4), 793-800 (2012)[ผับเมด]

  62. (Chondrogenesis, ATP oscillations) ศจ. Kwon การส่งสัญญาณ ATP นอกเซลล์ผ่านตัวรับ P2X4 และการส่งสัญญาณของค่าย / PKA เป็นสื่อกลางในการสั่นของ ATP ที่จำเป็นสำหรับการควบแน่นของ prechondrogenic เจ. ต่อมไร้ท่อ, 214(3), 337-48 (2012)[ผับเมด]

  63. (siRNA, DDS) N. Gouda, K. Miyata, RJ. Christie, T. Suma, A. Kishimura, S. Fukushima, T. Nomoto, X. Liu, N. Nishiyama และ K. Kataoka, Silica nanogelling ของโพลีเพล็กซ์ PEGylated ที่ตอบสนองต่อสิ่งแวดล้อมเพื่อเพิ่มความเสถียรและการส่งมอบ siRNA ภายในเซลล์ วัสดุชีวภาพ, 34(2), 562-570 (2013)[ผับเมด]

  64. (ท.บ., การถ่ายยีน) S. Mochizuki, N. Kanegaea, K. Nishina, Y. Kamikawa, K. Koiwai, H. Masunaga และ K. Sakurai, บทบาทของตัวช่วย lipid dioleoylphosphatidylethanolamine (DOPE) สำหรับการถ่ายดีเอ็นเอโดยร่วมมือกับ a เอทิลีนไดเอมีนที่มีไขมันประจุบวก ไบโอชิม. ชีวฟิสิกส์ พระราชบัญญัติ, 1828(2), 412-418 (2012)[ผับเมด]

  65. (Apoptosis, Bioluminescent probe) M. Ozaki, S. Haga, T. Ozawa, In Vivo การตรวจสอบความเสียหายของตับโดยใช้ Caspase-3 Probe Theranostics, 2(2), 207-14 (2012)[ผับเมด]

  66. (mTOR การส่งสัญญาณสารอาหาร) CS. คอนน์และเอสบี. Qian, การส่งสัญญาณสารอาหารในสภาวะสมดุลของโปรตีน: การเพิ่มปริมาณโดยเสียค่าใช้จ่ายด้านคุณภาพ วิทย์ สัญญาณ 6(271), ra24 (2013)[ผับเมด]

  67. (ยีนนาฬิกา) S. Cheon, N. Park, S. Cho และ K. Kim, การเหนี่ยวนำประจำเดือนที่อาศัยกลูโคคอร์ติคอยด์ทำให้ระยะของจังหวะ circadian ล่าช้า กรดนิวคลีอิก Res., 41(12), 6161-74 (2013)[ผับเมด]

  68. (ยีนนาฬิกา) H. Chen, L. Zhao, M. Kumazawa, N. Yamauchi, Y. Shigeyoshi, S. Hashimoto และ M. Hattori การลดลงของยีนนาฬิกาหลัก Bmal1 ลดทอนการแสดงออกของยีนที่เกี่ยวข้องกับการสังเคราะห์ทางชีวภาพของฮอร์โมนโปรเจสเตอโรนและพรอสตาแกลนดินในหนู ลูทีไนซิ่ง แกรนูโลซา เซลล์ เป็น. เจ.ฟิสิออล. Cell Physiol., 304(12), C1131-40 (2013)[ผับเมด]

  69. (ยีนนาฬิกา) H. Chen, L. Zhao, G. Chu, G. Kito, N. Yamauchi, Y. Shigeyoshi, S. Hashimoto และ M. Hattori, FSH กระตุ้นการพัฒนากลไกนาฬิกาแบบ circadian ในเซลล์ rat granulosa ผ่านช่องว่าง ทางเดินที่ขึ้นกับโปรตีน Cx43 ทางแยก เป็น. เจ.ฟิสิออล. ต่อมไร้ท่อ Metab., 304(6), E566-75 (2013)[ผับเมด]

  70. (ยีนนาฬิกา) H. Tasaki, L. Zhao, K. Isayama, H. Chen, N. Yamauchi, Y. Shigeyoshi, S. Hashimoto และ M. Hattori, การทำโปรไฟล์ของยีน circadian ที่แสดงออกในเซลล์เยื่อบุโพรงมดลูก stromal ของหนูที่ตั้งครรภ์ ตามที่เปิดเผยโดย DNA microarray ควบคู่ไปกับการรบกวน RNA Front Endocrinol., 4, 82 (2013)[ผับเมด]

  71. (ยีนนาฬิกา) F. Yang, I. Inoue, M. Kumagai, S. Takahashi, Y. Nakajima และ M. Ikeda, การวิเคราะห์ตามเวลาจริงของการสั่นของ Circadian ของผู้ก่อการ Rev-Erbβ เจ. หลอดเลือด. ธรอม., 20(3), 267-76 (2556)[ผับเมด]

  72. (ยีนนาฬิกา) R. Satou, N. Sugihara, Y. Ishizuka, T. Matsukubo และ Y. Onishi, DNA methylation ของโปรโมเตอร์ BMAL1 ชีวเคมี ชีวฟิสิกส์ ความละเอียด ชุมชน, 440(3), 449-53 (2556)[ผับเมด]

  73. (หัววัดเรืองแสง, การถ่ายโอนสัญญาณ) L. Yang, Y. Nasu, M. Hattori, H. Yoshimura, A. Kanno และ T. Ozawa, หัววัดเรืองแสงเพื่อวิเคราะห์การผลิต การเติมเต็ม ก้น เคมี, 85(23), 11352-9 (2556)[ผับเมด]

  74. (หัววัดเรืองแสง, การทำให้เป็นกรดในเซลล์) M. Hattori, S. Haga, H. Takakura, M. Ozaki และ T. Ozawa บันทึกการทำให้เป็นกรดภายในเซลล์อย่างแม่นยำอย่างต่อเนื่องในเนื้อเยื่อที่มีชีวิตด้วยโปรตีนเรืองแสงที่ควบคุมด้วยแสง โพรซี นัทล. อคาเดมี วิทย์ สหรัฐอเมริกา, 110(23), 9332-7 (2556)[ผับเมด]

  75. (ยีนนาฬิกา) A. Hirano, K. Yumimoto, R. Tsunematsu, M. Matsumoto, M. Oyama, H. Kozuka-Hata, T. Nakagawa, D. Lanjakornsiripan, KI. Nakayama และ Y. Fukada, FBXL21 ควบคุมการสั่นของนาฬิกา Circadian ผ่านการแพร่หลายและการทำให้เสถียรของ Cryptochromes เซลล์, 152(5), 1106-18 (2013)[ผับเมด]

  76. (Proteolysis, siRNA) Y. Tsuchiya, H. Taniguchi, Y. Ito, T. Morita, MR. Karim, N. Ohtake, K. Fukagai, T. Ito, S. Okamuro, S. Iemura, T. Natsume, E. Nishida และ A. Kobayashi, แกน Casein Kinase 2-Nrf1 ควบคุมการกวาดล้างของโปรตีน Ubiquitinated โดยการควบคุม Proteasome การแสดงออกของยีน โมล Cell Biol., 33(17), 3461-72 (2013)[ผับเมด]

  77. (Chondrogenesis, ATP oscillations) ศจ. Kwon และ Y. Ohmiya การวิเคราะห์เมแทบอโลมิกของการเปลี่ยนแปลงที่แตกต่างกันของเมตาบอไลต์ระหว่างการสั่นของ ATP ใน chondrogenesis ไบโอเมด ความละเอียด ภายใน, Epub 213972 (2013)[ผับเมด]

  78. (Chondrogenesis, ATP oscillations) ศจ. Kwon, ATP oscillations เป็นสื่อกลางในการกระทำอุปนัยของสัญญาณ FGF และ Shh ในการควบแน่นของ prechondrogenic เซลล์ไบโอเคมี หน้าที่, 31(1), 75-81 (2556)[ผับเมด]

  79. (Chondrogenesis , ATP, Oxygen) ศจ. Kwon, Y. Ohmiya และ K. Yasuda, การตรวจสอบพร้อมกันของ ATP ภายในเซลล์และระดับออกซิเจนในการสร้างความแตกต่างของ chondrogenic โดยใช้นักข่าวการเรืองแสงทางชีวภาพแบบสองสี เรืองแสง Epub 22 ต.ค. (2013)[ผับเมด]

  80. (ยีนนาฬิกา) A. Natsubori, K. Honma และ S. Honma, การตอบสนองที่แตกต่างกันของจังหวะการแสดงออกของ circadian Per2 ในพื้นที่สมองที่ไม่ต่อเนื่องกับการฉีดเมทแอมเฟตามีนทุกวันและการจำกัดการให้อาหารในหนูแรท เออ J. Neurosci., 37, 251-8 (2013)[ผับเมด]

  81. (ยีนนาฬิกา) D. Ono, S. Honma และ K. Honma, Cryptochromes มีความสำคัญอย่างยิ่งต่อการพัฒนาจังหวะ circadian ที่สอดคล้องกันในนิวเคลียส suprachiasmatic ของเมาส์ ณัฐ. ฉบับที่ 4 พ.ศ. 2209 (พ.ศ. 2556)[ผับเมด]

  82. (ยีนนาฬิกา) JY. โน ดีเอช ฮัน, เอ็มเอช. คิม ไอจี โก, SE. คิม, เอ็น. พาร์ค, ฮ่องกง โช, KH. คิม, เค. คิม, ซีเจ. Kim และ S. Cho การปรากฏตัวของออสซิลเลเตอร์วงจรรอบข้างหลายตัวในเนื้อเยื่อที่ควบคุมการทำงานของโมฆะในหนู ประสบการณ์ โมล แพทย์, 46, e81 (2014)[ผับเมด]

  83. (ยีนนาฬิกา) S. Nishide, K. Hashimoto, T. Nishio, K. Honma, S. Honma, การพัฒนาเฉพาะอวัยวะแสดงลักษณะการแสดงออกของยีนนาฬิกา circadian Per2 ในหนู เป็น. เจ.ฟิสิออล. เรกูลาร์ อินทิเกรต คอมพ์ Physiol., 306(1), R67-74 (2014)[ผับเมด]

  84. (ยีนนาฬิกา) NC. Gossan, F. Zhang, B. Guo, D. Jin, H. Yoshitane, A. Yao, N. Glossop, YQ จาง วาย ฟุคาดะ และคิวเจ Meng, E3 ubiquitin ligase UBE3A เป็นองค์ประกอบสำคัญของนาฬิกาโมเลกุลของวงจรชีวิตผ่านการควบคุมปัจจัยการถอดความ BMAL1 กรดนิวคลีอิก Res., 42(9), 5765-75 (2014)[ผับเมด]

  85. (ยีนนาฬิกา) A. Natsubori, K. Honma และ S. Honma, การควบคุมคู่ของยีนนาฬิกาต่อการแสดงออกในพื้นที่สมองที่ไม่ต่อเนื่องโดยเครื่องกระตุ้นหัวใจแบบ circadian และ oscillator ที่เกิดจากเมทแอมเฟตามีนในหนู เออ J. Neurosci., 39(2), 229-40 (2014)[ผับเมด]

  86. (DDS) H. Tanaka, H. Akita, R. Ishiba, K. Tange, M. Arai, K. Kubo และ H. Harashima อนุภาคนาโนชนิดซองไขมันที่เป็นกลางที่ย่อยสลายได้ทางชีวภาพโดยใช้วิตามิน A-Scaffold สำหรับการกำหนดเป้าหมายทางนิวเคลียร์ของพลาสมิดดีเอ็นเอ . วัสดุชีวภาพ, 35(5), 1755-61 (2014)[ผับเมด]

  87. (DDS, siRNA) S. Murayama, P. Kos, K. Miyata, K Kataoka, E. Wagner และ M. Kato, การควบคุมยีนโดยการจัดส่งภายในเซลล์และการย่อยสลายด้วยแสงของอนุภาคนาโนที่มี RNA รบกวนขนาดเล็ก แมคโครมอล. ชีววิทยาศาสตร์, 14(5), 626-31 (2014)[ผับเมด]

  88. (ยีนนาฬิกา) Y. Ogawa, Y. Kawano, Y. Yamazaki และ Y. Onishi, Shikonin ทำให้ระยะเวลา circadian สั้นลง: อาจมีส่วนร่วมของการยับยั้ง Top2 ชีวเคมี ชีวฟิสิกส์ ความละเอียด ประชาคม, 443(1), 339-43 (2014)[ผับเมด]

  89. (ท.บ., siRNA) สจ. Kim, K. Miyata, T. Nomoto, M. Zheng, A. Kim, X. Liu, H. Cabral, RJ Christie, N. Nishiyama และ K. Kataoka การส่งมอบ siRNA จากไมเซลล์โคพอลิเมอร์ไตรบล็อกพร้อมช่องที่เรียงลำดับตามพื้นที่ของเปลือก PEG ชั้นกลางที่โหลด siRNA และแกนที่ไม่ชอบน้ำ วัสดุชีวภาพ, 35(15), 4548-56 (2014)[ผับเมด]

  90. (ยีนนาฬิกา) SK. ชุน, เจ. จาง, เอส. ชุง, เอช. ยุน, นิวเจอร์ซีย์ คิม, เจ. ดับเบิลยู. จุง, GH. ลูกชายวายจี. Suh และ K. Kim การระบุและการตรวจสอบความถูกต้องของสารยับยั้ง Cryptochrome ที่ปรับนาฬิกาโมเลกุลของวงกลม เอซีเอส เคม. วธ., 9(3), 703-10 (2557)[ผับเมด]

  91. (ท.บ., มะเร็ง) GX. Zhao, H. Tanaka, CW. Kim, K. Li, D. Funamoto, T. Nobori, Y. Nakamura, T. Niidome, A. Kishimura, T. Mori และ Y. Katayama, เวกเตอร์ที่ใช้โพลี-L-ไลซีนแบบฮิสทิไดโนเลตสำหรับการแสดงออกของยีนเฉพาะมะเร็งผ่านทาง เพิ่มการหลบหนีของ endosomal เจ. ไบโอแมตเตอร์. วิทย์ โพลิม. บรรณาธิการ, 25(5), 519-34 (2014)[ผับเมด]

  92. (ยีนนาฬิกา) SR. Moore, J. Pruszka, J. Vallance, E. Aihara, T. Matsuura, MH มอนโทรส เอ็นเอฟซี ชรอยเออร์และซีไอ Hong, จังหวะ circadian ที่แข็งแกร่งในวัฒนธรรมออร์แกนอยด์จากลำไส้เล็กของหนู PERIOD2::LUCIFERASE โรค โมเดลเครื่องจักร, 7(9), 1123-30 (2014)[ผับเมด]

  93. (ท.ด., siRNA) ย. เอ๋, ร. คริสตี้, เอ็ม. ไนโตะ, SA. Low, S. Fukushima, K. Toh, Y. Miura, Y. Matsumoto, N. Nishiyama, K. Miyata และ K. Kataoka, ไมเซลล์เชิงซ้อนโพลีไอออนที่กำหนดเป้าหมายอย่างแข็งขันซึ่งมีความเสถียรโดยคอเลสเตอรอลและการเชื่อมโยงข้ามซัลไฟด์สำหรับการนำส่ง siRNA อย่างเป็นระบบไปยัง เนื้องอกที่เป็นของแข็ง วัสดุชีวภาพ, 35(27), 7887-95 (2014)[ผับเมด]

  94. (ยีนนาฬิกา) SK. ชุน, เจ. จาง, เอส. ชุง, เอช. ยุน, นิวเจอร์ซีย์ คิม, เจ. ดับเบิลยู. จุง, GH. ลูกชายวายจี. Suh และ K. Kim การระบุและการตรวจสอบความถูกต้องของสารยับยั้ง Cryptochrome ที่ปรับนาฬิกาโมเลกุลของวงกลม เอซีเอส เคม. วธ., 9(3), 703-10 (2557)[ผับเมด]

  95. (Chondrogenesis, ATP oscillations) ศจ. Kwon, S. Kurono, Y. Kaneko, Y. Ohmiya และ K. Yasuda การวิเคราะห์โปรตีนที่แสดงการเปลี่ยนแปลงที่แตกต่างกันระหว่างการสั่นของ ATP ใน chondrogenesis เซลล์ไบโอเคมี หน้าที่, 32(5), 429-37 (2557)[ผับเมด]

  96. (ยีนนาฬิกา, ภูมิแพ้) Y. Nakamura, N. Nakano, K. Ishimaru, M. Hara, T. Ikegami, Y. Tahara, R. Katoh, H. Ogawa, K. Okumura, S. Shibata, C. Nishiyama และ อ.นาคาโอะ, การควบคุมปฏิกิริยาภูมิแพ้ตามรอบโดยนาฬิกาเซลล์เสาในหนู เจ. คลีนิคภูมิแพ้. อิมมูนอล, 133(2), 568-75 (2014)[ผับเมด]

  97. (ยีนนาฬิกา) M. Kawamura, H. Tasaki, I. Misawa, G. Chu, N. Yamauchi และ M. Hattori, การมีส่วนร่วมของฮอร์โมนเพศชายในระบบนาฬิกาในเซลล์ mesenchyme ต่อมลูกหมากของหนู วิทยา, 2(2), 225-33 (2014)[ผับเมด]

  98. (ยีนนาฬิกา) N. Kon, T. Yoshikawa, S. Honma, Y. Yamagata, H. Yoshitane, K. Shimizu, Y. Sugiyama, C. Hara, I. Kameshita, K. Honma และ Y. Fukada, CaMKII คือ จำเป็นสำหรับนาฬิกาเซลลูล่าร์และการมีเพศสัมพันธ์ระหว่างจังหวะพฤติกรรมตอนเช้าและตอนเย็น Gene Dev., 28, 1101-1110, (2014)[ผับเมด]

  99. (ยีนนาฬิกา) K. Isayama, H. Chen, N. Yamauchi และ M. Hattori, REV-ERBα ยับยั้งการแสดงออกของ PTGS2 ในเซลล์เยื่อบุโพรงมดลูกมดลูกและเซลล์เยื่อบุผิววัวที่สัมผัสกับสเตียรอยด์รังไข่ เจ. สืบพันธุ์. ธ., 60(5), 362-370 (2557)[ผับเมด]

  100. (แคลเซียมในเซลล์) S. Suzuki, K. Murotomi, Y. Nakajima, K. Kawai, K. Ohta, K. Warita, T. Miki และ Y. Takeuchi การพัฒนาปัจจัยการถอดความที่ขึ้นอยู่กับแคลเซียมเทียมเพื่อตรวจหาแคลเซียมในเซลล์ที่ยั่งยืน ระดับความสูง เอซีเอสซินธ์ วธ., 3(10), 717-722 (2557)[ผับเมด]

  101. (การพัฒนา) M. Matsuda, M. Koga, K. Woltjen, E. Nishida และ M. Ebisuya, การยับยั้งด้านข้างสังเคราะห์ควบคุมการแยกไปสองทางของเซลล์ด้วยอัตราส่วนที่แข็งแกร่ง ณัฐ. ประชาคม 6, 6196 (2558)[ผับเมด]

  102. (คอนโดรเจเนซิส, เอทีพี) HJ. Kwon และ Y. Han การตรวจสอบการหลั่งและระดับ ATP แบบคู่ระหว่างการสร้างเซลล์มะเร็งโดยใช้ระบบตรวจสอบการเรืองแสงของสิ่งมีชีวิตที่ผสมผสานวัฒนธรรมปะ ไบโอเมด ความละเอียด นานาชาติ 219068 (2558)[ผับเมด]

  103. (ความเครียด) X. Gao, J. Wan, B. Liu, M. Ma, B. Shen และ SB Qian โปรไฟล์เชิงปริมาณของการเริ่มต้นไรโบโซมในร่างกาย ณัฐ. วิธีการ, 12(2), 147-153 (2015)[ผับเมด]

  104. (การตอบสนองต่อความร้อน) J. Zhou, J. Wan, X. Gao, X. Zhang, SR. แจฟฟรีย์และเอสบี Qian, Dynamic m6A mRNA เมทิลเลชั่นควบคุมการแปลการตอบสนองของความร้อน ธรรมชาติ, 526(7574), 591-594 (2015)[ผับเมด]

  105. (ยีนนาฬิกา) ย.ลี สก. Chun และ K. Kim, Sumoylation ควบคุมการรีเซ็ตนาฬิกาโดยใช้สื่อกลาง CLOCK-BMAL1 ผ่านการสรรหา CBP ในจุดโฟกัสการถอดรหัสนิวเคลียร์ ไบโอชิม. ชีวฟิสิกส์ พ.ศ. 2396(10), 2697-2708 (2558)[ผับเมด]

  106. (ยีนนาฬิกา) J. Koo, HK. โช, HD. คิม เอสเค ชุน, GH. Son และ K. Kim ผลของ Mefloquine ซึ่งเป็น Gap Junction Blocker ต่อการสั่นของยีน Circadian Period2 ใน Mouse Suprachiasmatic Nucleus Ex Vivo ต่อมไร้ท่อ เมตาบ., 30(3), 361-370 (2558)[ผับเมด]

  107. (การสังเคราะห์อัลโดสเตอโรน) D. Yarimizu, M. Doi, T. Ota และ H. Okamura การเหนี่ยวนำแบบเลือกกระตุ้นของตัวรับนิวเคลียร์กำพร้า NGFIB ภายใต้อิทธิพลที่แตกต่างกันของ angiotensin II และโพแทสเซียมต่อต่อมหมวกไตของมนุษย์ zona glomerulosaspecific 3β-HSD isoform gene การแสดงออกในเซลล์ adrenocortical H295R ต่อมไร้ท่อ จ., 62(9), 765-776 (2558)[ผับเมด]

  108. (ยีนนาฬิกา) M. Nakajima, S. Koinuma และ Y. Shigeyoshi, การลดลงของอัตราการแปลทำให้จังหวะ circadian คงที่และลดขนาดของการเปลี่ยนเฟส ชีวเคมี ชีวฟิสิกส์ ความละเอียด ชุมชน, 464(1), 354-359 (2558)[ผับเมด]

  109. (ยีนนาฬิกา) H. Tasaki, L. Zhao, K. Isayama, H. Chen, N. Yamauchi, Y. Shigeyoshi, S. Hashimoto และ M. Hattori, บทบาทการยับยั้งของ REV-ERBα ในการแสดงออกของยีนโปรตีน morphogenetic ของกระดูก ครอบครัวในเซลล์ endometrium stromal มดลูกของหนู เป็น. เจ.ฟิสิออล. Cell Physiol., 308(7), C528-538 (2558)[ผับเมด]

  110. (ยีนนาฬิกา) K. Isayama, L. Zhao, H. Chen, N. Yamauchi, Y. Shigeyoshi, S. Hashimoto และ M. Hattori การกำจัดการยับยั้ง Rev-erbα ทำให้เกิดการแสดงออกของ prostaglandin G/H synthase 2 ในหนู เซลล์เยื่อบุโพรงมดลูก stromal เป็น. เจ.ฟิสิออล. ต่อมไร้ท่อ Metab., 308(8), E650-661 (2015)[ผับเมด]

  111. (ยีนนาฬิกา) H. Chen, K. Isayama, M. Kumazawa, L. Zhao, N. Yamauchi, Y. Shigeyoshi, S. Hashimoto และ M. Hattori, การรวมตัวของตัวรับนิวเคลียร์ REV-ERBα ที่เชื่อมโยงกับ circadian oscillators ใน การแสดงออกของยีน Alas1, Ppargc1a และ Il6 ในเซลล์แกรนูโลซาของหนู โครโนบิล นานาชาติ, 32(6), 739-749 (2558)[ผับเมด]

  112. (การก่อมะเร็ง) RS. คาลรา CT. Cheung, A. Chaudhary, J. Prakash, SC Kaul และ Renu Wadhwa, CARF (ผู้ทำงานร่วมกันของ ARF) การแสดงออกมากเกินไปในเซลล์ที่ขาด p53 ส่งเสริมการเกิดมะเร็ง โมล Oncol., 9(9), 1877-1889 (2015)[ผับเมด]

  113. (การแพ้ทางผิวหนัง, IL-8) Y. Kimura, C. Fujimura, Y. Ito, T. Takahashi, Y. Nakajima, Y. Ohmiya และ S. Aiba, การเพิ่มประสิทธิภาพของการทดสอบ IL-8 Luc เป็นการทดสอบในหลอดทดลองสำหรับ การแพ้ของผิวหนัง สารพิษ ในหลอดทดลอง, 29(7), 1816-1830 (2015)[ผับเมด]

  114. (Luciferase) M. Yasunaga, K. Murotomi, H. Abe, T. Yamazaki, S. Nishii, T. Ohbayashi, M. Oshimura, T. Noguchi, K. Niwa, Y. Ohmiya และ Y. Nakajima, ลูซิเฟอเรสที่มีความไวสูง การทดสอบของผู้รายงานโดยใช้ลำดับการทำให้เสถียรของ Calpain 3. J. Biotechnol., 194, 115-123 (2015)[ผับเมด]

  115. (ยีนนาฬิกา) N. Kon, Y. Sugiyama, H. Yoshitane, I. Kameshita และ Y. Fukada, การตรวจคัดกรองสารยับยั้งตามเซลล์ระบุไคเนสโปรตีนหลายชนิดที่สำคัญสำหรับการแกว่งของนาฬิกา circadian ชุมชน อินทิเกรต บก., 8(4), e982405 (2558)[ผับเมด]

  116. (ยีนนาฬิกา) T. Tamaru, M. Hattori, K. Honda, Y. Nakahata, P. Sassone-Corsi, GTJ van der Horst, T. Ozawa และ K. Takamatsu, CRY ขับเคลื่อน Cyclic CK2-Mediated BMAL1 Phosphorylation เพื่อควบคุมนาฬิกา Circadian ของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม PLoS Biol., 13(11), e1002293 (2015)[ผับเมด]

  117. (ยีนนาฬิกา) T. Yoshikawa, Y. Nakajima, Y. Yamada, R. Enoki, K. Watanabe, M. Yamazaki, K. Sakimura, S. Honma และ K. Honma, โปรไฟล์ Spatiotemporal ของการถอดรหัส arginine vasopressin ในนิวเคลียส suprachiasmatic ที่เพาะเลี้ยง . เออ J. Neurosci., 42(9), 2678-2689 (2558)[ผับเมด]

  118. (ยีนนาฬิกา) M. Mieda, D. Ono, E. Hasegawa, H. Okamoto, K. Honma, S. Honma และ T. Sakurai, นาฬิกาเซลลูล่าร์ในเซลล์ประสาท AVP ของ SCN มีความสำคัญต่อการมีเพศสัมพันธ์ระหว่างเซลล์ประสาทที่ควบคุมจังหวะพฤติกรรมของ Circadian เซลล์ประสาท, 85(5), 1103-1116 (2015)[ผับเมด]

  119. (ยีนนาฬิกา) M. Doi, I. Murai, S. Kunisue, G. Setsu, N. Uchio, R. Tanaka, S. Kobayashi, H. Shimatani, H. Hayashi, HW. Chao, Y. Nakagawa, Y. Takahashi, Y. Hotta, J. Yasunaga, M. Matsuoka, MH Hastings, H. Kiyonari และ H. Okamura, Gpr176 เป็นตัวรับ G-protein-coupled ณัฐ. เทศบาล 7, 10583 (2559)[ผับเมด]

  120. (ยีนนาฬิกา) L. Zhao, K. Isayama, H. Chen, N. Yamauchi, Y. Shigeyoshi, S. Hashimoto และ M. Hattori, ตัวรับนิวเคลียร์ REV-ERBa กดการถอดความของยีนการเจริญเติบโต/ความแตกต่างของยีน 10 และ 15 ในเซลล์สโตรมาลเยื่อบุโพรงมดลูกของหนูแรท ฟิสิโอล ตัวแทน 4(2), e12663 (2016)[ผับเมด]

  121. (ยีนนาฬิกา) ME. โกยา, A. Romanowski, CS. คัลดาร์ต, CY. Benard และ DA Golombek, จังหวะ Circadian ที่ระบุใน Caenorhabditis elegans โดยการตรวจติดตามระยะยาวของสิ่งมีชีวิตในร่างกายของผู้รายงานเรืองแสง โพรซี นัทล. อคาเดมี วิทย์ สหรัฐอเมริกา, 113(48), E7837-7845 (2559)[ผับเมด]

  122. (ยีนนาฬิกา, วัฏจักรของเซลล์) T. Matsu-ura, A. Dovzhenok, E. Aihara, J. Rood, H. Le, Y. Ren, AE Rosselot, T. Zhang, C. Lee, K. Obrietan, MH มอนโทรส เอส ลิม และเอสอาร์ มัวร์ การมีเพศสัมพันธ์ระหว่างเซลล์ของวัฏจักรเซลล์และนาฬิกา Circadian ในการเพาะเลี้ยงสเต็มเซลล์ของผู้ใหญ่ โมล เซลล์, 64(5), 900-912 (2016)[ผับเมด]

  123. (ยีนนาฬิกา) A. Hirano, T. Nakagawa, H. Yoshitane, M. Oyama, H. Kozuka-Hata, D. Lanjakornsiripan และ Y. Fukada, USP7 และ TDP-43: Pleiotropic Regulation of Cryptochrome Protein Stability Paces the Oscillation of นาฬิกา Circadian ของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม กรุณาหนึ่ง, 11(4), e0154263 (2016)[ผับเมด]

  124. (ยีนนาฬิกา) K. Shimizu, Y. Kobayashi, E. Nakatsuji, M. Yamazaki, S. Shimba, K. Sakimura และ Y. Fukada, SCOP/PHLPP1b เป็นสื่อกลางในการควบคุม circadian ของหน่วยความจำการจดจำระยะยาว ณัฐ. ประชาคม 7, 12926 (2559)[ผับเมด]

  125. (ยีนนาฬิกา) T. Yoshikawa และ S. Honma, ลิเธียมยืดระยะเวลา circadian ของชิ้นส่วนสมองที่เพาะเลี้ยงในพื้นที่เฉพาะ ประพฤติ Brain Res., 314, 30-37 (2016)[ผับเมด]

  126. (ยีนนาฬิกา) D. Ono, S. Honma และ K. Honma, บทบาทที่แตกต่างกันของการส่งสัญญาณ AVP และ VIP ในการเปลี่ยนแปลงหลังคลอดของโครงข่ายประสาทเทียมสำหรับจังหวะ circadian ที่สอดคล้องกันใน SCN วิทย์ ที่ปรึกษา, 2(9), e1600960 (2016)[ผับเมด]

  127. (ยีนนาฬิกา) Y. Nakamura, K. Ishimaru, S. Shibata และ A. Nakao, การควบคุมระดับฮีสตามีนในพลาสมาโดยนาฬิกาเซลล์เสาและการปรับโดยความเครียด วิทย์ ตัวแทน 7, 39934 (2017)[ผับเมด]

  128. (ปัจจัยการถอดความ) M. Futami, T. Nakano, M. Yasunaga, M. Makihara, T. Asama, Y. Hagihara, Y. Nakajima และ J. Futami ปรับปรุงการพับในเซลล์ของปัจจัยการถอดความแบบผันกลับได้โดยใช้ amphipathic peptide เจ. ไบโอไซ. Bioeng., 123(4), 419-424 (2017)[ผับเมด]

  129. (ยีนนาฬิกา) M. Mieda, E. Hasegawa, N. Kessaris และ T. Sakurai, การปรับจังหวะ circadian แบบละเอียด: ความสำคัญของการแสดงออกของ Bmal1 ในสมองส่วนท้อง ด้านหน้า. ประสาทวิทยา, 11, 55 (2017)[ผับเมด]

  130. (ยีนนาฬิกา) N. Park, JE. ซง,ส.จอง,TT. ทราน HW. โค, อีย. Kim, kinase ที่เกี่ยวข้องกับ Vaccinia 3 (VRK3) กำหนดระยะเวลา circadian และแอมพลิจูดโดยส่งผลต่อการแปล subcellular ของโปรตีนนาฬิกาในเซลล์ของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม ชีวเคมี ชีวฟิสิกส์ ความละเอียด ชุมชน, 487(2), 320-326 (2017)[ผับเมด]

  131. (ยีนนาฬิกา) T. Kawauchi, K. Ishimaru, Y. Nakamura, N. Nakano, M. Hara, H. Ogawa, K. Okumura, S. Shibata และ A. Nakao, การควบคุมชั่วคราวที่ขึ้นกับนาฬิกาของ IL-33/ การตอบสนองของแมสต์เซลล์ที่ใช้สื่อกลาง ST2 สารก่อภูมิแพ้ นานาชาติ, 66(3), 472-478 (2017)[ผับเมด]

  132. (ยีนนาฬิกา) R. Ikarashi, H. Akechi, Y. Kanda, A. Ahmad, K. Takeuchi, E. Morioka, T. Sugiyama, T. Ebisawa, M. Ikeda และ M. Ikeda, การควบคุมการสั่นของนาฬิกาโมเลกุล และ กิจกรรมทำลายเซลล์ผ่านการส่งสัญญาณ muscarinic Ca2+ ในเซลล์เยื่อบุผิวเม็ดสีจอประสาทตาของมนุษย์ วิทย์ ตัวแทน 7, 44175 (2017)[ผับเมด]

  133. (DDS, siRNA) M. Naito, R. Azuma, H. Takemoto, M. Hori, N. Yoshinaga, S. Osawa, R. Kamegawa, HJ. Kim, T. Ishii, N. Nishiyama, K. Miyata และ K. Kataoka, โพลีไอออนเชิงซ้อนหลายชั้นพร้อมชั้นซิลิกาที่ละลายได้ซึ่งปกคลุมด้วยความหนาแน่นของสายโซ่ PEG ที่เชื่อมด้วย cRGD สำหรับการนำส่ง siRNA ที่กำหนดเป้าหมายมะเร็ง เจ. ไบโอแมตเตอร์. วิทย์ โพลิม. บรรณาธิการ, 28(10-12), 1109-1123 (2017)[ผับเมด]

  134. (ยีนนาฬิกา) D. Ono, S. Honma, Y. Nakajima, S. Kuroda, R. Enoki และ K. Honma, การแยกตัวของจังหวะ Per1 และ Bmal1 circadian ในนิวเคลียส suprachiasmatic ควบคู่ไปกับเอาต์พุตพฤติกรรม โพรซี นัทล. อคาเดมี วิทย์ สหรัฐอเมริกา, 114(18), E3699-E3708 (2017)[ผับเมด]

  135. (ยีนนาฬิกา) T. Tomita, R. Kurita และ Y. Onishi, การควบคุม Epigenetic ของนาฬิกา circadian: บทบาทของ 5-aza-2'-deoxycytidine ชีววิทยาศาสตร์ ตัวแทน 37(3), BSR20170053 (2017)[ผับเมด]

  136. (ความเป็นพิษต่อเซลล์) M. Yasunaga, Y. Fujita, R. Saito, M. Oshimura และ Y. Nakajima, การตรวจสอบความเป็นพิษต่อเซลล์ในระยะยาวอย่างต่อเนื่องใน 3D spheroids ของ beetle luciferase-expressing hepatocytes โดยการวัดการเรืองแสงทางชีวภาพแบบไม่ทำลาย BMC Biotechnol., 17(1), 54 (2017)[ผับเมด]

  137. (ยีนนาฬิกา) G. Kurosawa, A. Fujioka, S. Koinuma, A. Mochizuki, Y. Shigeyoshi, การมีเพศสัมพันธ์ระหว่างแอมพลิจูดของอุณหภูมิสำหรับจังหวะทางชีวภาพที่เสถียรในอุณหภูมิต่างๆ PLoS คอมพิวเตอร์ วธ., 13(6), e1005501 (2017)[ผับเมด]

  138. (mRNA Translation) ร.อ. คูทส์, XM. Liu, Y. Mao, L. Dong, J. Zhou, J. Wan, X. Zhang และ SB Qian, m6A อำนวยความสะดวกในการแปล mRNA ที่ไม่ขึ้นกับ eIF4F โมล เซลล์, 68(3), 504-514 (2017)[ผับเมด]

  139. (ยีนนาฬิกา) N. Hayasaka, A. Hirano, Y. Miyoshi, IT. Tokuda, H. Yoshitane, J. Matsuda และ Y. Fukada, ไคเนสที่เหนี่ยวนำด้วยเกลือ 3 ควบคุมนาฬิกา circadian ของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมโดยทำให้โปรตีน PER2 ไม่เสถียร อีไลฟ์, 6, e24779 (2017)[ผับเมด]

  140. (ยีนนาฬิกา) M. Sujino, T. Asakawa, M. Nagano, S. Koinuma, K. Masumoto และ Y. Shigeyoshi การกลายพันธุ์ของ CLOCKΔ19 ปรับเปลี่ยนลักษณะของการซิงโครไนซ์ระหว่างเซลล์ประสาทการสั่นในนิวเคลียส suprachiasmatic วิทย์ ตัวแทน 8(1), 854 (2018)[ผับเมด]

  141. (ยีนนาฬิกา) A. Sengiku, M. Ueda, J. Kono, T. Sano, N. Nishikawa, S Kunisue, K. Tsujihana, LS. Liou, A. Kanematsu และ S. Shimba, M. Doi, H. Okamura, O. Ogawa และ H. Negoro, การประสานงานแบบวงกลมของการปล่อย ATP ใน urothelium ผ่านทาง connexin43 hemichannels วิทย์ ตัวแทน 8(1), 1996 (2018)[ผับเมด]

  142. (ยีนนาฬิกา) T. Ihara, T. Mitsui, Y. Nakamura, M. Kanda, S. Tsuchiya, S. Kira, H. Nakagomi, N. Sawada, Y. Hirayama, K. Shibata, E. Shigetomi, Y. Shinozaki, M. Yoshiyama, A. Nakao, M. Takeda และ S. Koizumi, การแสดงออกของ Circadian ของ Piezo1, TRPV4, Connexin26 และ VNUT ที่เกี่ยวข้องกับระดับการแสดงออกของยีนนาฬิกาในเซลล์ urothelial ที่เพาะเลี้ยงหลักของหนู นิวโรรอล ยูโรดีน., 37(3), 942-951 (2018)[ผับเมด]

  143. (ยีนนาฬิกา) J. Jang, S. Chung, Y. Choi, HY. ลิม, ย. บุตร, สก. ชุน, GH. ลูกชาย เค. คิม YG. ซูฮก,จ.ว. Jung, ตัวยับยั้ง cryptochrome KS15 ปรับปรุงการถอดความโดยใช้ E-box โดยขัดขวางการดำเนินการป้อนกลับของคอมเพล็กซ์ วิทยาศาสตร์เพื่อชีวิต, 200, 49-55 (2018)[ผับเมด]

  144. (ยีนนาฬิกา, ความเครียดระดับเซลล์) K. Imamura, H. Yoshitane, K. Hattori, M. Yamaguchi, K. Yoshida, T. Okubo, I. Naguro, H. Ichijo และ Y. Fukada, ไคเนสตระกูล ASK เป็นสื่อกลางในความเครียดระดับเซลล์และ รีดอกซ์ส่งสัญญาณไปยังนาฬิกา circadian โพรซี นัทล. อคาเดมี วิทย์ สหรัฐอเมริกา, 115(14), 3646-3651 (2018)[ผับเมด]

  145. (ยีนนาฬิกา) E. Morioka, Y. Kanda, H. Koizumi, T. Miyamoto และ M. Ikeda, ฮีสตามีนควบคุมการสั่นของนาฬิกาโมเลกุลในเซลล์เยื่อบุผิวเม็ดสีจอประสาทตาของมนุษย์ผ่านตัวรับ H1 ด้านหน้า. ต่อมไร้ท่อ, 9, 108 (2018)[ผับเมด]

  146. (เนื้อตาย, ภาวะขาดออกซิเจน) S. Haga, A. Kanno, T. Ozawa, N. Morita, M. Asano และ M. Ozaki, การตรวจจับเนื้อตายในการบาดเจ็บของเซลล์ตับที่เกิดจากลิแกนด์และขาดออกซิเจนโดยใช้ออปติกโพรบตรวจจับแบบใหม่ รีเซพเตอร์-ปฏิสัมพันธ์โปรตีน (RIP)1/RIP3 จับ ออนคอล. Res., 26(3), 503-513 (2018)[ผับเมด]

  147. (DDS) H. Tanaka, T. Nakatani, T. Furihata, K. Tange, Y. Nakai, H. Yoshioka, H. Harashima และ H. Akita การนำ mRNA ห่อหุ้มในอนุภาคนาโนไขมันเข้าสู่เซลล์ประสาทสมองและแอสโทรไซต์ในร่างกาย ผ่านการบริหาร intraracerebroventricular โมล เภสัช, 15(5), 2060-2067 (2018)[ผับเมด]

  148. (ยีนนาฬิกา, ปริทัศน์) ค. รามานาธานและเอ.ซี. Liu พัฒนาแบบจำลองนาฬิกาเซลลูล่าร์ของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมโดยใช้หิ่งห้อย ลูซิเฟอเรสรีพอร์ทเตอร์ วิธีการ โมล วธ., 1755, 49-64 (2018)[ผับเมด]

  149. (Myogenesis) Q. Li, H. Yoshimura, M. Komiya, K. Tajiri, M. Uesugi, Y. Hata และ T. Ozawa การตรวจกรองฟิวชั่นเซลล์ที่ใช้ นักวิเคราะห์ 143(14), 3472-3480 (2561)[ผับเมด]

  150. (ยีนนาฬิกา) S. Nishide, S. Honma และ K. Honma, การสั่นแบบ circadian oscillation สองคู่ควบคุมการแสดงออกของ Bmal1-ELuc และ Per2-SLR2 ในนิวเคลียส suprachiasmatic ของเมาส์ วิทย์ ตัวแทน 8(1), 14765 (2018)[ผับเมด]

  151. (ต้านการอักเสบ, IL-6, IL-10) P. Saiki, Y. Nakajima, LJLD. Van Griensven, K. Miyazaki, การตรวจสอบแบบเรียลไทม์ของการแสดงออกของนักข่าว IL-6 และ IL-10 สำหรับฤทธิ์ต้านการอักเสบในเซลล์ RAW 264.7 ที่มีชีวิต ชีวเคมี ชีวฟิสิกส์ ความละเอียด ชุมชน, 503(3), 885-890 (2018)[ผับเมด]

  152. (ยีนนาฬิกา, ความเครียดจากรังสียูวี) G. Kawamura, M. Hattori, K. Takamatsu, T. Tsukada, Y. Ninomiya, I. Benjamin, P. Sassone-Corsi, T. Ozawa และ T. Tamaru, การทำงานร่วมกันระหว่าง BMAL1, HSF1 และ p53 ปกป้องเซลล์ของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมจากความเครียดจากรังสียูวี ชุมชน วท., 1, 204 (2018)[ผับเมด]

  153. (ยีนนาฬิกา) AR. Saran, D. Kalinowska, S. Oh, R. Janknecht, L. DiTacchio, JMJD5 เชื่อมโยงฟังก์ชัน CRY1 และการย่อยสลายโปรตีโอโซม PLoS Biol., 16(11), e2006145 (2018)[ผับเมด]

  154. (ยีนนาฬิกา) J. Lee, E. Park, GH. Kim, I. Kwon และ K. Kim, ตัวแปรประกบของ Bmal1 ของมนุษย์ทำหน้าที่เป็นตัวควบคุมเชิงลบของนาฬิกาโมเลกุลโมเลกุล ประสบการณ์ โมล พ., 50(12), 159 (2561)[พุดเมด]

  155. (ยีนนาฬิกา) Y. Maruyama, Y. Asaoka, K. Nakahama, T. Tamaru, K. Takamatsu, N. Takamatsu, A. Hattori, S. Nishina, N. Azuma, A. Kawahara, K. Kume และ H. Nishina, ส่วนประกอบนาฬิกา Period2, Cryptochrome1a และ Cryptochrome2a ทำหน้าที่สร้างจังหวะพฤติกรรมที่ขึ้นกับแสงและ/หรือระดับกิจกรรมทั้งหมดในเซเบฟิช วิทย์ ตัวแทน 9(1), 196 (2019)[ผับเมด]

  156. (ยีนนาฬิกา, ความเครียด ER) L. Gao, H. Chen, C. Li, Y. Xiao, D. Yang, M. Zhang, D. Zhou, W. Liu, A. Wang และ Y. Jin, ER การเปิดใช้งานความเครียด บั่นทอนการแสดงออกของนาฬิกา circadian และยีนที่ควบคุมนาฬิกาในเซลล์ NIH3T3 ผ่านกลไกที่ขึ้นกับ ATF4 เซลล์ สัญญาณ., 57, 89-101 (2019)[ผับเมด]

​

LumiFL SpectroCapture (AB-1850)

  1. Y. Nakajima, K. Kobayashi, K. Yamagishi, T. Enomoto และ Y. Ohmiya, การโคลน cDNA และลักษณะของ Luciferase ที่หลั่งออกมาจาก Ostracod ญี่ปุ่นส่องสว่าง, Cypridina noctiluca ชีววิทยาศาสตร์ เทคโนโลยีชีวภาพ ชีวเคมี, 68(3), 565-570 (2547)[ผับเมด]

  2. Y. Nakajima, T. Kimura, C. Suzuki และ Y. Ohmiya ปรับปรุงการแสดงออกของ Luciferases ที่เปล่งแสงสีแดงและสีเขียวของหนอนรถไฟ Phrixothrix ในเซลล์สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม ชีววิทยาศาสตร์ เทคโนโลยีชีวภาพ ชีวเคมี, 68(4), 948-951 (2547)[ผับเมด]

  3. Y. Nakajima, M. Ikeda, T. Kimura, S. Honma, Y. Ohmiya และ K. Honma, บทบาทแบบสองทิศทางของตัวรับนิวเคลียร์กำพร้า RORα ในการถอดรหัสยีนนาฬิกาที่แสดงให้เห็นโดยระบบการทดสอบนักข่าวแบบใหม่ FEBS Lett., 565, 122-126 (2547)[ผับเมด]

  4. T. Otsuji, E. Okuda-Ashitaka, S. Kojima, H. Akiyama, S. Ito และ Y. Ohmiya, การตรวจสอบสำหรับการประมวลผลทางชีวภาพแบบไดนามิกโดยระบบการถ่ายโอนพลังงานเรโซแนนซ์ของไบโอลูมิเนสเซนซ์ภายในโมเลกุลโดยใช้ luciferase ที่หลั่งออกมา  ทางทวารหนัก ชีวเคมี, 329, 230-237 (2547)[ผับเมด]

  5. C. Suzuki, Y. Nakajima, H. Akimoto, C. Wu และ Y. Ohmiya เอนไซม์ตัวรายงานเพิ่มเติมใหม่ dinoflagellate luciferase สำหรับตรวจสอบการแสดงออกของยีนในเซลล์ของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม ยีน, 344, 61-66 (2548)[ผับเมด]

  6. Y. Ohmiya, S. Kojima, M. Nakamura และ H. Niwa, การเรืองแสงทางชีวภาพในหอยทากที่มีลักษณะคล้าย Limpet, Latia neritoides วัว. เคมี สังคม ญี่ปุ่น, 78(7), 1197-1205 (2548)[ผับเมด]

  7. Y. Nakajima, T. Kimura, K. Sugata, T. Enomoto, A. Asakawa, H. Kubota, M. Ikeda และ Y. Ohmiya, ระบบการทดสอบ Multicolor luciferase: การตรวจสอบการแสดงออกของยีนหลายขั้นตอนด้วยสารตั้งต้นสัญญาณ เทคนิคชีวภาพ, 38(6), 891-894 (2548)[ผับเมด]

  8. M. Nakamura, M. Mamino, M. Masaki, S. Maki, R. Matsui, S. Kojima, T. Hirano, Y. Ohmiya และ H. Niwa, กิจกรรมการเรืองแสงทางชีวภาพของอะนาล็อก Latia luciferin: การแทนที่ของ 2,6, วงแหวน 6-ไตรเมทิลไซโคลเฮกซีนบนหมู่ฟีนิลที่ถูกแทนที่ด้วยเมทิล Tetrahedron Lett., 46(1), 53-56 (2548)[ลิงค์]

  9. H. Kondo, T. Igarashi, S. Maki, H. Niwa, H. Ikeda และ T. Hirano, ผลกระทบของสารทดแทนต่อจลนพลศาสตร์สำหรับปฏิกิริยาเคมีเรืองแสงของ 6-arylimidazo[1,2-a]pyrazin-3(7H) -ones (Cypridina luciferin analogues): รองรับกลไกการถ่ายโอนอิเล็กตรอนเดี่ยว (SET)–ออกซิเจนด้วยออกซิเจนโมเลกุลสามเท่า Tetrahedron Lett., 46(45), 7701-7704 (2548)[ลิงค์]

  10. K. Mori, S. Maki, H. Niwa, H. Ikeda และ T. Hirano, ตัวปล่อยแสงที่แท้จริงในการเรืองแสงทางชีวภาพของ photoproteins aequorin และ obelin ที่กระตุ้นด้วยแคลเซียม: การปล่อยแสงจากสถานะ singlet-excited ของ coelenteramide phenolate anion ใน a ติดต่อคู่ไอออน จัตุรมุข, 62(26), 6272-6288 (2549)[ลิงค์]

  11. T. Noguchi, M. Ikeda, Y. Ohmiya และ Y. Nakajima, การตรวจสอบพร้อมกันของรูปแบบการแสดงออกของยีนอิสระในไฟโบรบลาสต์ coculted สองประเภทที่มี luciferase เปล่งสีต่างกัน BMC Biotechnol., 8, 40 (2551)[ผับเมด]

  12. K. Teranishi และ O. Shimomura การเรืองแสงของอวัยวะแสงที่แขนของปลาหมึกเรืองแสง Watasenia scintillans Biochim Biophys Acta, 1780(5), 784-792 (2008)[ผับเมด]

  13. C. Suzuki-Ogoh, C. Wu และ Y. Ohmiya, บริเวณปลาย C ของโดเมนที่ใช้งานอยู่ช่วยเพิ่มกิจกรรมของเอนไซม์ในไดโนแฟลเจลเลตลูซิเฟอเรส โฟโต้เคม. โฟโตไบออล. วท., 7(2), 208-211 (2551)[ผับเมด]

  14. Y. Takenaka, H. Masuda, A. Yamaguchi, S. Nishikawa, Y. Shigeri, Y. Yoshida และ H. Mizuno ลูซิเฟอเรสที่หลั่งออกมาและทนความร้อนได้สองรูปแบบจากครัสเตเชียนโคพีพอดในทะเล Metridia pacifica ยีน 425(1-2), 28-35 (2551)[ผับเมด]

  15. T. Hirano, Y. Takahashi, H. Kondo, S. Maki, S. Kojima, H. Ikeda และ H. Niwa, กลไกการเกิดปฏิกิริยาสำหรับผลผลิตควอนตัมสูงของสารเรืองแสงทางชีวภาพ Cypridina (Vargula) ที่สนับสนุนโดยเคมีเรืองแสงของ 6-aryl -2-เมทิลลิมิดาโซ[1,2-a]ไพราซิน-3(7H)-โอน (อะนาล็อกของไซปรีดินา ลูซิเฟริน) โฟโต้เคม. โฟโตไบออล. วท., 7(2), 197-207 (2551)[ผับเมด]

  16. C. Wu, K. Mino, H. Akimoto, M. Kawabata, K. Nakamura, M. Ozaki และ Y. Ohmiya ในการถ่ายภาพเรืองแสงสีแดงไกลในร่างกายของตัวบ่งชี้ทางชีวภาพตาม BRET จาก Cypridina bioluminescence ไปจนถึงสีย้อมอินทรีย์ โพรซี นัทล. อคาเดมี วิทย์ สหรัฐอเมริกา, 106(37), 15599-15603 (2552)[ผับเมด]

  17. T. Noguchi, T. Michihata, W. Nakamura, T. Takumi, R. Shimizu, M. Yamamoto, M. Ikeda, Y. Ohmiya และ Y. Nakajima เมาส์ Luciferase สองสีแสดงให้เห็นการแสดงออกโดยตรงของยีนนาฬิกาสองตัว ชีวเคมี, 49(37), 8053-8061 (2553)[ผับเมด]

  18. Y. Nakajima, T. Yamazaki, S. Nishii, T. Noguchi, H. Hoshino, K. Niwa, VR Viviani, Y. Ohmiya, Beetle Luciferase ที่ปรับปรุงแล้วสำหรับการถ่ายภาพเรืองแสงจากสิ่งมีชีวิตที่มีความละเอียดสูง โปรดหนึ่ง, 5(4), e10011 (2010)[ผับเมด]

  19. R. Ogura, N. Matsuo และ K. Hiratsuka, Bioluminescence spectra ของคลิกบีเทิลลูซิเฟอเรสในเซลล์พืชชั้นสูง เทคโนโลยีชีวภาพพืช, 28(4), 423-426 (2554)[ลิงค์]

  20. C. Wu, K. Kawasaki, S. Ohgiya และ Y. Ohmiya, การศึกษาทางเคมีเกี่ยวกับระบบ BRET ระหว่างการเรืองแสงทางชีวภาพของ Cypridina และจุดควอนตัม โฟโต้เคม. โฟโตไบออล. วท., 10(10), 1531-1534 (2554)[ผับเมด]

  21. อคส. Kafi, M. Hattori, N. Misawa และ T. Ozawa, การวิเคราะห์การเรืองแสงทางชีวภาพแบบสองสีสำหรับการตรวจสอบเชิงปริมาณ G-Protein-Coupled Receptor และปฏิสัมพันธ์ของ β-Arrestin ยา, 4(3), 457-469 (2554)[ลิงค์]

  22. D. Kato, K. Yokoyama, Y. Hiraishi, M. Takeo และ S. Negoro, การเปรียบเทียบกิจกรรมสังเคราะห์ของ Acyl-CoA และ Enantioselectivity ที่มีต่อกรด 2-Arylpropanoic ใน Firefly Luciferases ชีววิทยาศาสตร์ เทคโนโลยีชีวภาพ Biochem., 75(9), 1758-1762 (2011)[ผับเมด]

  23. เอส.บี. Kim, Y. Ito และ M. Torimura แคปซูลเรืองแสงจากสิ่งมีชีวิตสำหรับการถ่ายภาพเซลล์ที่มีชีวิต ไบโอคอนจูก เคมี, 23(11), 2221-2228 (2555)[ผับเมด]

  24. เอส.บี. Kim, M. Torimura และ H. Tao, การสร้าง Luciferases ประดิษฐ์สำหรับ Bioassays ไบโอคอนจูก เคมี, 24(12), 2067-2075 (2013)[ผับเมด]

  25. เอส.บี. Kim, T. Suzuki และ A. Kimura, ระบบการทดสอบการเรืองแสงทางชีวภาพสำหรับการกำหนดฮอร์โมนทั้งเซลล์ เคมี ฟาร์มา กระทิง, 61(7), 706-713 (2556)[ผับเมด]

  26. Y. Takenaka, A. Noda-Ogura, T. Imanishi, A. Yamaguchi, T. Gojobori และ Y. Shigeri การวิเคราะห์เชิงคำนวณและการแสดงออกเชิงหน้าที่ของโคเปพอดลูซิเฟอเรสจากบรรพบุรุษ ยีน 528(2), 201-205 (2013)[ผับเมด]

  27. S. Iwano, R. Obata, C. Miura, M. Kiyama, K. Hama, M. Nakamura, Y. Amano, S. Kojima, T. Hirano, S. Maki และ H. Niwa, การพัฒนาแอนะล็อกหิ่งห้อยลูซิเฟอร์รินอย่างง่าย ฉายแสงหน้าต่างชีวภาพสีน้ำเงิน เขียว แดง และอินฟราเรดใกล้ จัตุรมุข, 69(19), 3847-3856 (2013)[ลิงค์]

  28. C. Miura, M. Kiyama, S. Iwano, K. Ito, R. Obata, T. Hirano, S. Maki และ H. Niwa, คุณสมบัติการสังเคราะห์และการเรืองแสงของอะนาล็อกลูซิเฟอร์รินหิ่งห้อยชนิดไบฟีนิลด้วยอินฟราเรดใกล้แบบใหม่ bioluminophore ที่เปล่งแสง จัตุรมุข, 69(46), 9726-9734 (2013)[ลิงค์]

  29. M. Hattori, S. Haga, H. Takakura, M. Ozaki และ T. Ozawa บันทึกการทำให้เป็นกรดภายในเซลล์อย่างแม่นยำอย่างต่อเนื่องในเนื้อเยื่อที่มีชีวิตด้วยโปรตีนเรืองแสงที่ควบคุมด้วยแสง โพรซี นัทล. อคาเดมี วิทย์ สหรัฐอเมริกา, 110(23), 9332-9337 (2556)[ผับเมด]

  30. D. Kato, T. Kubo, M. Maenaka, K. Niwa, Y. Ohmiya, M. Takeo และ S. Negoro, การยืนยันปัจจัยการกำหนดสีสำหรับอนุพันธ์ Ser286 ของ firefly luciferase จาก Luciola cruciata (LUC-G) เจ โมล คาตาล. บี เอนไซม์, 87, 18-23 (2013)[ลิงค์]

  31. เอส.บี. Kim และ H. Izumi, ลูซิเฟอเรสเทียมที่ทำหน้าที่เป็นตัวอ่านค่าทางแสงสำหรับการวิเคราะห์ทางชีวภาพ ชีวเคมี ชีวฟิสิกส์ ความละเอียด ชุมชน, 448(4), 418-423 (2014)[ผับเมด]

  32. M. Yasunaga, Y. Nakajima และ Y. Ohmiya การทดสอบการถ่ายภาพเรืองแสงด้วยแสงสองสีโดยใช้ด้วงลูซิเฟอเรสสีเขียวและสีแดงที่เปล่งแสงที่ความละเอียดระดับเซลล์ ก้น ไบโอนอล. เคมี, 406(23), 5735-5742 (2557)[ผับเมด]

  33. Y. Ishii, C. Hayashi, Y. Suzuki และ T. Hirano, Chemiluminescent 2,6-diphenylimidazo[1,2-a]pyrazin-3(7H)-ones: รายการใหม่ของสารอะนาล็อก Cypridina luciferin โฟโต้เคม. โฟโตไบออล. วท., 13(2), 182-189 (2557)[ผับเมด]

  34. D. Kato, D. Shirakawa, R. Polz, M. Maenaka, M. Takeo, S. Negoro และ K. Niwa, ระบบเคมีเรืองแสงแบบหม้อเดียวที่ได้รับแรงบันดาลใจจากหิ่งห้อยโดยใช้ n-propylphosphonic anhydride (T3P) โฟโต้เคม. โฟโตไบออล. วท., 13(12), 1640-1645 (2557)[ผับเมด]

  35. เอส.บี. Kim, S. Miller, N. Suzuki, T. Senda, R. Nishihara และ K. Suzuki, คุณสมบัติทางแสงที่ขับเคลื่อนด้วยไอออนบวกของ Luciferases ประดิษฐ์ ก้น วท., 31(10), 955-960 (2558)[ผับเมด]

  36. T. Nishiguchi, T. Yamada, Y. Nasu, M. Ito, H. Yoshimura และ T. Ozawa, พัฒนาการของการกลายพันธุ์ที่เปลี่ยนสีแดงซึ่งได้มาจาก luciferase ของด้วงคลิกบราซิล Pyrearinus termitilluminans เจ. ไบโอเมด. อปท., 20(10), 101205 (2558)[ผับเมด]

  37. สกสค. กาเบรียลและ VR Viviani, วิศวกรรมไซต์ที่ไวต่อโลหะใน Macrolampis sp2 firefly luciferase และใช้เป็นไบโอเซนเซอร์แบบ bioluminescent ratiometric แบบใหม่สำหรับโลหะหนัก ก้น ไบโอนอล. เคมี, 408(30), 8881-8893 (2559)[ผับเมด]

  38. ดี.ที. อมาราล, จี. โอลิเวรา, เจอาร์. ซิลวาและวีอาร์ Viviani, ลูซิเฟอเรสเปล่งแสงสีส้มตัวใหม่จาก Southern-Amazon Pyrophorus angustus (Coleoptera: Elateridae) click-beetle: โครงสร้างและความสัมพันธ์ของสีเรืองแสง ข้อพิจารณาทางวิวัฒนาการและระบบนิเวศ โฟโต้เคม. โฟโตไบออล. วท., 15(9), 1148-1154 (2559)[ผับเมด]

  39. S. Ioka, T. Saitoh, S. Iwano, K. Suzuki, S. Maki, A. Miyawaki, M. Imoto และ S. Nishiyama การสังเคราะห์หิ่งห้อย Luciferin Analogues และการประเมินคุณสมบัติการเรืองแสง เคมี 22(27), 9330-9337 (2559)[ผับเมด]

  40. เอส.บี. Kim, R. Nishihara, D. Citterio และ K. Suzuki, โพรบวัดความตึงระดับโมเลกุลที่เข้ารหัสทางพันธุกรรมเพื่อติดตามปฏิกิริยาระหว่างโปรตีนและโปรตีนในเซลล์สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม ไบโอคอนจูก เคมี, 27(2), 354-362 (2016)[ผับเมด]

  41. T. Kuchimaru, S. Iwano, M. Kiyama, S. Mitsumata, T. Kadonosono, H. Niwa, S. Maki และ S. Kizaka-Kondoh อะนาล็อกของลูซิเฟอร์รินที่สร้างการเรืองแสงด้วยแสงอินฟราเรดใกล้อินฟราเรด บรรลุการถ่ายภาพเนื้อเยื่อลึกที่มีความไวสูง ณัฐ. ชุมชน 7, 11856 (2016)[ผับเมด]

  42. M. Kakiuchi, S. Ito, M. Yamaji, VR. Viviani, S. Maki และ T. Hirano, คุณสมบัติทางสเปกโทรสโกปีของสารอะนาลอกแทนเอมีนของ Firefly Luciferin และ Oxyluciferin โฟโต้เคม. โฟโตบิล, 93(2), 486-494 (2017)[ผับเมด]

  43. K. Teranishi ส่วนประกอบที่กระตุ้นการเรืองแสงทางชีวภาพลำดับที่สองในเชื้อราเรืองแสง Mycena chlorophos เรืองแสง, 32(2), 182-189 (2017)[ผับเมด]

  44. K. Teranishi, การยับยั้งการเรืองแสงของสิ่งมีชีวิตในเหงือกของเชื้อราเรืองแสง Mycena chlorophos โดยกรดทรานส์-4-อะมิโนซินนามิก ชีวเคมี ชีวฟิสิกส์ ความละเอียด ชุมชน, 488(2), 335-339 (2017)[ผับเมด]

  45. เอส.บี. Kim, R. Nishihara, D. Citterio และ K. Suzuki, การสร้างสายเลือดใหม่ของลูซิเฟอเรสเทียมจากแหล่งลูซิเฟอเรสตามธรรมชาติ ACS หวี วท., 19(9), 594-599 (2560)[ผับเมด]

  46. N. Noda, R. Awais, R. Sutton, M. Awais และ T. Ozawa, การตรวจสอบแบบไดนามิกของการเคลื่อนย้าย p53 ไปยังไมโทคอนเดรียสำหรับการวิเคราะห์สารยับยั้งเฉพาะโดยใช้ส่วนเสริมของลูซิเฟอร์เรส เทคโนโลยีชีวภาพ Bioeng., 114(12), 2818-2827 (2560)[ผับเมด]

  47. M. Kiyama, S. Iwano, S. Otsuka, SW. Lu, R. Obata, A. Miyawaki, T. Hirano และ SA Maki การปรับปรุงผลผลิตควอนตัมของแอนะล็อกลูซิเฟอร์รินหิ่งห้อยเปล่งแสงสีแดงสำหรับการถ่ายภาพเรืองแสงในร่างกาย จัตุรมุข, 74(6), 652-660 (2018)[ลิงค์]

  48. R. Nishihara, E. Hoshino, Y. Kakudate, S. Kishigami, N. Iwasawa, S. Sasaki, T. Nakajima, M. Sato, S. Nishiyama, D. Citterio, K. Suzuki และ SB Kim, Azide- และ coelenterazine อะนาล็อกที่ผันด้วยสีย้อมสำหรับแพลตฟอร์มการสร้างภาพโมเลกุลแบบมัลติเพล็กซ์ ไบโอคอนจูก เคมี 29(6) 2465-2474 (2561)[ผับเมด]

  49. K. Teranishi, ความสามารถในการเรืองแสงทางชีวภาพและเคมีเรืองแสงของทรานส์-3-ไฮดรอกซีฮิสพิดินบนเชื้อราเรืองแสง Mycena chlorophos ลูมิเนสเซนซ์, 33(7), 1235-1242 (2018)[ผับเมด]

  50. R. Saito, T. Kuchimaru, S. Higashi, SW. Lu, M. Kiyama, S. Iwano, R. Obata, T. Hirano, S. Kizaka-Kondoh และ SA Maki คุณสมบัติการสังเคราะห์และการเรืองแสงของอะนาล็อก N-heterocyclic ลูซิเฟอรินใกล้อินฟราเรดสำหรับการถ่ายภาพด้วยแสงในร่างกาย วัว. เคมี สังคม ญป., 92(3), 608-618 (2562)[ลิงค์]

Cellgraph

Kronos Dio AB-2550

  1. (Hormone, CRE) P. J. He, Y. Fujimoto, N. Yamauchi and M. Hattori, Real-time monitoring of cAMP response element binding protein signaling in porcine granulosa cells modulated by ovarian factors. Mol. Cell. Biochem., 290(1-2), 177-184 (2006)[PubMed]

  2. (Gene silencing by siRNA) F. Sato, M. Kurokawa, N. Yamauchi and M. Hattori, Gene silencing of myostatin in differentiation of chicken embryonic myoblasts by small interfering RNA. Am. J. Physiol., Cell physiol., 291(3), C538-C545 (2006)[PubMed]

  3. (Clock gene) I. Kwon, J. Lee, S. H. Chang, N. C. Jung, B. J. Lee, G. H. Son, K. Kim and K. H. Lee, BMAL1 shuttling controls transactivation and degradation of the CLOCK/BMAL1 heterodimer. Mol. Cell. Biol., 26(19), 7318-7330 (2006)[PubMed]

  4. (Clock gene) A. Fujioka, N. Takashima and Y. Shigeyoshi, Circadian rhythm generation in a glioma cell line. Biochem. Biophys. Res. Commun., 346(1), 169-174 (2006)[PubMed]

  5. (Clock gene) S. Nishide, S. Honma, Y. Nakajima, M. Ikeda, K. Baba, Y. Ohmiya and K. Honma, New reporter system for Per1 and Bmal1 expressions revealed self-sustained circadian rhythms in peripheral tissues. Genes Cells, 11, 1173-1182 (2006) [PubMed]

  6. (Clock gene) P. J. He, M. Hirata, N. Yamauchi, S. Hashimoto and M. Hattori, The disruption of circadian clockwork in differentiating cells from rat reproductive tissues as identified by in vitro real-time monitoring system. J. Endocrinol., 193, 413-420 (2007)[PubMed]

  7. (Hormone, PRE) H. Fukuda, P. J. He, K. Yokota, T. Soh, N. Yamauchi and M. Hattori, Progesterone-dependent and -independent expression of the multidrug resistance type I gene in porcine granulosa cells. Mol. Cell. Biochem., 298, 179-186 (2007)[PubMed]

  8. (Clock gene) P. J. He, M. Hirata, N. Yamauchi, S. Hashimoto and M. Hattori, Gonadotropic regulation of circadian clockwork in rat granulose cells. Mol. Cell. Biochem., 302, 111-118 (2007)[PubMed]

  9. (Clock gene) T. Ohno, Y. Ohnishi and N. Ishida, A novel E4BP4 element drives circadian expression of mPeriod2. Nucleic Acids Res., 35(2), 648-655 (2007)[PubMed]

  10. (Clock gene) H. S. Shim, H. Kim, J. Lee, G. H. Son, S. Cho, T. H. Oh, S. H. Kang, D. S. Seen, K. H. Lee and K. Kim, Rapid activation of CLOCK by Ca2þ-dependent protein kinase C mediates resetting of the mammalian circadian clock. EMBO rep., 8, 366-371 (2007)[PubMed]

  11. (Clock gene) J. Hirayama, S. Sahar, B. Grimaldi, T. Tamaru, K. Takamatsu, Y. Nakahata and P. Sassone-Corsi, CLOCK-mediated acetylation of BMAL1 controls circadian function. Nature, 450, 1086-1090 (2007)[PubMed]

  12. (Dual color luciferase, Clock gene) T. Noguchi, M. Ikeda, Y. Ohmiya and Y. Nakajima, Simultaneous monitoring of independent gene expression patterns in two types of cocultured fibroblasts with different color-emitting luciferases. BMC Biotechnol., 8:40 (2008)[PubMed]

  13. (Clock gene) M. Akashi, N. Hayasaka, S. Yamazaki and K. Node, Mitogen-activated protein kinase is a functional component of the autonomous circadian system in the suprachiasmatic nucleus. J. Neurosci., 28(18), 4619-4623 (2008)[PubMed]

  14. (DDS, Gene transfection) S. Takae, K. Miyata,  M. Oba, T. Ishii, N. Nishiyama, K. Itaka, Y. Yamasaki, H. Koyama, and K. Kataoka, PEG-detachable polyplex micelles based on disulfide-linked block catiomers as bioresponsive nonviral gene vectors. J. Am. Chem. Soc., 130, 6001-6009 (2008)[PubMed]

  15. (Clock gene) Y. Onishi, S. Hanai, T. Ohno, Y. Hara and N. Ishida, Rhythmic SAF-A binding underlies circadian transcription of the Bmal1 gene. Mol. Cell. Biol., 28(10), 3477-3488 (2008)[PubMed]

  16. (Clock gene) J. Lee, Y. Lee, M. J. Lee, E. Park, S. H. Kang, C. H. Chung, K. H. Lee and K. Kim, Dual modification of BMAL1 by SUMO2/3 and ubiquitin promotes circadian activation of the CLOCK/BMAL1 complex. Mol. Cell. Biol., 28(19), 6056-6065 (2008)[PubMed]

  17. (Clock gene) A. Yoshikawa, H. Shimada, K. Numazawa, T. Sasaki, M. Ikeda, M. Kawashima, N. Kato, K. Tokunaga and T. Ebisawa, Establishment of human cell lines showing circadian rhythms of bioluminescence. Neurosci. Lett., 446, 40-44 (2008)[PubMed]

  18. (Clock gene) Y. Yamanaka, S. Honma and K. Honma, Scheduled exposures to a novel environment with a running-wheel differentially accelerate re-entrainment of mice peripheral clocks to new light–dark cycles. Genes to Cells, 13, 497-507 (2008)[PubMed]

  19. (Clock gene) N. Kon, T. Hirota, T. Kawamoto, Y. Kato, T. Tsubota and Y. Fukada, Activation of TGF-β/activin signalling resets the circadian clock through rapid induction of Dec1 transcripts. Nature Cell Biol., 10(12), 1463-1469 (2008)[PubMed]

  20. (DDS, Gene transfection) M. Oba, K. Aoyagi, K. Miyata, Y. Matsumoto, K. Itaka, N. Nishiyama, Y. Yamasaki, H. Koyama and K. Kataoka, Polyplex micelles with cyclic RGD peptide ligands and disulfide cross-links directing to the enhanced transfection via controlled intracellular trafficking. Mol. Pharm., 5(6), 1080-1092 (2008)[PubMed]

  21. (Clock gene) K. Ohsaki, K. Oishi, Y. Kozono, K. Nakayama, K. I. Nakayama and N. Ishida, The role of β-TrCP1 and β-TrCP2 in circadian rhythm generation by mediating degradation of clock protein PER2. J. Biochem., 144(5), 609-618 (2008)[PubMed]

  22. (Clock gene) S. Nishide, S. Honma and K. Honma, The circadian pacemaker in the cultured suprachiasmatic nucleus from pup mice is highly sensitive to external perturbation. Eur. J. Neurosci., 27(19), 2686-2690 (2008)[PubMed]

  23. (Clock gene) F. Yang, Y. Nakajima, M. Kumagai, Y. Ohmiya and M. Ikeda, The molecular mechanism regulating the autonomous circadian expression of Topoisomerase I in NIH3T3 cells. Biochem. Biophys. Res. Commun., 380(1), 22-27 (2009)[PubMed]

  24. (Clock gene, Hormone) S. Koinuma, K. Yagita, A. Fujioka, N. Takashima, T. Takumi and Y. Shigeyoshi, The resetting of the circadian rhythm by Prostaglandin J2 is distinctly phase-dependent. FEBS Lett., 583, 413-418 (2009)[PubMed]

  25. (Apoptosis) A. Kanno, Y. Umezawa and T. Ozawa, Detection of apoptosis using cyclic luciferase in living mammals. Methods Mol. Biol., 574, 105-114 (2009)[PubMed]

  26. (Clock gene, Hormone) M. Hirata, PJ. He, N. Shibuya, M. Uchikawa, N. Yamauchi, S. Hashimoto and M. Hattori, Progesterone, but not estradiol, synchronizes circadian oscillator in the uterus endometrial stromal cells. Mol. Cell. Biochem., 324(1-2), 31-38 (2009)[PubMed]

  27. (Differenciation) M. Kurokawa, F. Sato, S. Aramaki, T. Soh, N. Yamauchi and M. Hattori, Monitor of the myostatin autocrine action during differentiation of embryonic chicken myoblasts into myotubes: effect of IGF-I. Mol. Cell. Biochem., 331(1-2), 193-199 (2009)[PubMed]

  28. (Clock gene) M. Sasaki, H. Yoshitane, NH. Du, T. Okano and Y. Fukada, Preferential inhibition of BMAL2-CLOCK activity by PER2 reemphasizes its negative role and a positive role of BMAL2 in the circadian transcription. J. Biol. Chem., 284(37), 25149-25159 (2009)[PubMed]

  29. (Glycogenesis, Clock gene) R. Doi, K. Oishi and N. Ishida, CLOCK regulates circadian rhythms of hepatic glycogen synthesis through transcriptional activation of Gys2. J. Biol. Chem., 285(29), 22114-22121 (2010)[PubMed]

  30. (Apoptosis, Clock gene) K. Yoshida, P. He, N. Yamauchi, S. Hashimoto and M. Hattori, Up-regulation of circadian clock gene Period 2 in the prostate mesenchymal cells during flutamide-induced apoptosis. Mol. Cell. Biochem., 335(1-2), 37-45 (2010)[PubMed]

  31. (Clock gene) Y. Lee, J. Lee, I. Kwon, Y. Nakajima, Y. Ohmiya, GH. Son, KH. Lee and K. Kim, Coactivation of the CLOCK-BMAL1 complex by CBP mediates resetting of the circadian clock. J. Cell Sci., 123(20), 3547-3557 (2010)[PubMed]

  32. (Clock gene) T. Hirota, N. Kon, T. Itagaki, N. Hoshina, T. Okano, Y. Fukada, Transcriptional repressor TIEG1 regulates Bmal1 gene through GC box and controls circadian clockwork. Genes Cells., 15(2), 111-121 (2010)[PubMed]

  33. (cAMP monitoring) M. Takeuchi, Y. Nagaoka, T. Yamada, H. Takakura and T. Ozawa, Ratiometric bioluminescence indicators for monitoring cyclic adenosine 3',5'-monophosphate in live cells based on luciferase-fragment complementation. Anal. Chem., 82(22), 9306-9313 (2010)[PubMed]

  34. (DDS, Gene transfection) K. Miyata, N. Gouda, H. Takemoto, M. Oba, Y. Lee, H. Koyama, Y. Yamasaki, K. Itaka, N. Nishiyama, K. Kataoka, Enhanced transfection with silica-coated polyplexes loading plasmid DNA. Biomaterials, 31(17), 4764-4770 (2010)[PubMed]

  35. (Gene therapy) M. Oba, Y. Vachutinsky, K. Miyata, M. R. Kano, S. Ikeda, N. Nishiyama, K. Itaka, K. Miyazono, H. Koyama and K. Kataoka, Antiangiogenic gene therapy of solid tumor by systemic injection of polyplex micelles loading plasmid DNA encoding soluble flt-1. Mol. Pharm., 7(2), 501-509 (2010)[PubMed]

  36. (Dual color luciferase, Clock gene) T. Noguchi, T. Michihata, W. Nakamura, T. Takumi, R. Shimizu, M. Yamamoto, M. Ikeda, Y. Ohmiya and Y. Nakajima, Dual-color luciferase mouse directly demonstrates coupled expression of two clock genes. Biochemistry, 49(37), 8053-8061 (2010)[PubMed]

  37. (Clock gene) Y. Onishi, HSG cells, a model in the submandibular clock. Biosci. Rep., 31(1), 57-62 (2011)[PubMed]

  38. (Stress response, Heat shock protein) J. Sun, C. S. Conn, Y. Han, V. Yeung and SB. Qian, PI3K-mTORC1 attenuates stress response by inhibiting cap-independent Hsp70 translation. J. Biol. Chem., 286(8), 6791-6800 (2011)[PubMed]

  39. (Clock gene) M. Uchikawa, M. Kawamura, N. Yamauchi and M. Hattori, Down-regulation of circadian clock gene Period 2 in uterine endometrial stromal cells of pregnant rats during decidualization. Chronobiol. Int., 28(1), 1-9 (2011)[PubMed]

  40. (Apoptosis, Differentiation, Clock gene) G. Chu, K. Yoshida, S. Narahara, M. Uchikawa, M. Kawamura, N. Yamauchi, Y. Xi, Y. Shigeyoshi, S. Hashimoto and M. Hattori, Alterations of circadian clockworks during differentiation and apoptosis of rat ovarian cells. Chronobiol. Int., 28(6), 477-487 (2011)[PubMed]

  41. (Allergy, Clock gene) Y. Nakamura, D. Harama, N. Shimokawa, M. Hara, R. Suzuki, Y. Tahara, K. Ishimaru, R. Katoh, K. Okumura, H. Ogawa, S. Shibata and A. Nakao, Circadian clock gene Period2 regulates a time-of-day-dependent variation in cutaneous anaphylactic reaction. J. Allergy Clin. Immunol., 127(4), 1038-1045 (2011)[PubMed]

  42. (Metabolism, Clock gene) H. Oike, K. Nagai, T. Fukushima, N. Ishida and M. Kobori, Feeding cues and injected nutrients induce acute expression of multiple clock genes in the mouse liver. PLoS One, 6(8), e23709 (2011)[PubMed]

  43. (Food, Clock gene) H. Oike, M. Kobori, T. Suzuki and N. Ishida, Caffeine lengthens circadian rhythms in mice. Biochem. Biophys. Res. Commun., 410(3), 654-658 (2011)[PubMed]

  44. (Toxicological screening) M. Yasunaga, N. Oumi, M. Osaki, Y. Kazuki, T. Nakanishi, M. Oshimura and K. Sato, Establishment and characterization of a transgenic mouse model for in vivo imaging of bmp4 expression in the pancreas. PLoS One, 6(9), e24956 (2011)[PubMed]

  45. (siRNA, DDS)RJ. Christie, K. Miyata, Y. Matsumoto, T. Nomoto, D. Menasco, TC Lai, M. Pennisi, K. Osada, S. Fukushima, N. Nishiyama, Y. Yamasaki and K. Kataoka, Effect of polymer structure on micelles formed between siRNA and cationic block copolymer comprising thiols and amidines. Biomacromolecules, 12(9), 3174-3185 (2011)[PubMed]

  46. (Clock gene) T. Tamaru, M. Hattori, K. Honda, I. Benjamin, T. Ozawa and K. Takamatsu, Synchronization of circadian Per2 rhythms and HSF1-BMAL1:CLOCK interaction in mouse fibroblasts after short-term heat shock pulse. PLoS One, 6(9), e24521 (2011)[PubMed]

  47. (Clock gene) DY. Kim, E. Kwak, SH. Kim, KH. Lee, KC. Woo and KT. Kim, hnRNP Q mediates a phase-dependent translation-coupled mRNA decay of mouse Period3. Nucleic Acids Res., 39(20), 8901-8914 (2011)[PubMed]

  48. (Photoreceptor) D. Kojima, S. Mori, M. Torii, A. Wada, R. Morishita and Y. Fukada, UV-sensitive photoreceptor protein OPN5 in humans and mice. PLoS One, 6(10), e26388 (2011)[PubMed]

  49. (Cell maturation, Clock gene) G. Chu, I. Misawa, H. Chen, N. Yamauchi, Y. Shigeyoshi, S. Hashimoto and M. Hattori, Contribution of FSH and triiodothyronine to the development of circadian clocks during granulosa cell maturation. Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab., Epub (2011)[PubMed]

  50. (Clock gene) Y. Onishi, K. Oishi, Y. Kawano and Y. Yamazaki, The harmala alkaloid harmine is a modulator of circadian Bmal1 transcription. Biosci. Rep., 32(1), 45-52 (2012)[PubMed]

  51. (Clock gene) S. Nishide, D. Ono, Y. Yamada, S. Honma and K. Honma, De novosynthesis of PERIOD initiates circadian oscillation in cultured mouse suprachiasmatic nucleus after prolonged inhibition of protein synthesis by cycloheximide. Eur. J. Neurosci., 35(2), 291-299 (2012)[PubMed]

  52. (Apoptosis) M. Ozaki, S. Haga and T. Ozawa, In Vivo Monitoring of Liver Damage Using Caspase-3 Probe. Theranostics, 2(2), 207-214 (2012)[PubMed]

  53. (Chondrogenesis, ATP oscillations) HJ. Kwon, Y. Ohmiya, K. Honma, S. Honma, T. Nagai, K. Saito and K. Yasuda, Synchronized ATP oscillations have a critical rolein prechondrogenic condensation during chondrogenesis. Cell Death Dis, 3, e278 (2012)[PubMed]

  54. (Clock gene) H. Chen, G. Chu, L. Zhao, N. Yamauchi, Y. Shigeyoshi, S. Hashimoto and M. Hattori, Rev-erbα regulates circadian rhythms and StAR expression in rat granulosa cells as identified by the agonist GSK4112. Biochem. Biophys. Res. Commun., 420(2), 374-379 (2012)[PubMed]

  55. (Dual color luciferase, Clock gene) T. Noguchi, M. Ikeda, Y. Ohmiya and Y. Nakajima, A dual-color luciferase assay system reveals circadian resetting of cultured fibroblasts by co-cultured adrenal glands. PLoS One, 7(5), e37093 (2012)[PubMed]

  56. (siRNA, DDS) RJ. Christie, Y. Matsumoto, K. Miyata, T. Nomoto, S. Fukushima, K. Osada, J. Halnaut, F. Pittella, HJ. Kim, N. Nishiyama and K. Kataoka, Targeted polymeric micelles for siRNA treatment of experimental cancer by intravenous injection. ACS Nano, Epub (2012)[PubMed]

  57. (Clock gene) H. Yoshitane, S. Honma, K. Imamura, H. Nakajima, S. Nishide, D. Ono, H. Kiyota, N. Shinozaki, H. Matsuki, N. Wada, H. Doi, T. Hamada, K. Honma and Y. Fukada, JNK regulates the photic response of the mammalian circadian clock. EMBO Rep., 13(5), 455-461 (2012)[PubMed]

  58. (Clock gene) Y. Uchida, T. Osaki, T. Yamasaki, T. Shimomura, S. Hata, K. Horikawa, S. Shibata, T. Todo, J. Hirayama and H. Nishina, Involvement of Stress Kinase Mitogen-activated Protein Kinase Kinase 7 in Regulation of Mammalian Circadian Clock. J. Biol. Chem., 287(11), 8318-26 (2012)[PubMed]

  59. (ATP, Ca2+, Chondrogenesis) HJ. Kwon, Y. Ohmiya and K. Yasuda, Dual-color system for simultaneously monitoring intracellular Ca2+ and ATP dynamics. Anal. Biochem., 430(1), 45-47 (2012)[PubMed]

  60. (Clock gene) Y. Onishi and Y. Kawano, Rhythmic binding of Topoisomerase I impacts on the transcription of Bmal1 and circadian period. Nucleic Acids Res., 40(19), 9482-92 (2012)[PubMed]

  61. (ATP, TGF-β, Chondrogenesis) HJ. Kwon, TGF-β but not BMP signaling induces prechondrogenic condensation through ATP oscillations during chondrogenesis. Biochem. Biophys. Res. Commun., 424(4), 793-800 (2012)[PubMed]

  62. (Chondrogenesis, ATP oscillations) HJ. Kwon, Extracellular ATP signaling via P2X4receptor and cAMP/PKA signaling mediate ATP oscillations essential for prechondrogenic condensation. J. Endocrinol., 214(3), 337-48 (2012)[PubMed]

  63. (siRNA, DDS) N. Gouda, K. Miyata, RJ. Christie, T. Suma, A. Kishimura, S. Fukushima, T. Nomoto, X. Liu, N. Nishiyama, and K. Kataoka, Silica nanogelling of environment-responsive PEGylated polyplexes for enhanced stability and intracellular delivery of siRNA. Biomaterials, 34(2), 562-570 (2013)[PubMed]

  64. (DDS, Gene transfection) S. Mochizuki, N. Kanegaea, K. Nishina, Y. Kamikawa, K. Koiwai, H. Masunaga and K. Sakurai, The role of the helper lipid dioleoylphosphatidylethanolamine (DOPE) for DNA transfection cooperating with a cationic lipid bearing ethylenediamine. Biochim. Biophys. Acta., 1828(2), 412-418 (2012)[PubMed]

  65. (Apoptosis, Bioluminescent probe) M. Ozaki, S. Haga, T. Ozawa, In Vivo Monitoring of Liver Damage Using Caspase-3 Probe. Theranostics, 2(2), 207-14 (2012)[PubMed]

  66. (mTOR, Nutrient signaling) CS. Conn and SB. Qian, Nutrient Signaling in Protein Homeostasis: An Increase in Quantity at the Expense of Quality. Sci. Signal, 6(271), ra24 (2013)[PubMed]

  67. (Clock gene) S. Cheon, N. Park, S. Cho and K. Kim, Glucocorticoid-mediated Period2induction delays the phase of circadian rhythm. Nucleic Acid Res., 41(12), 6161-74 (2013)[PubMed]

  68. (Clock gene) H. Chen, L. Zhao, M. Kumazawa, N. Yamauchi, Y. Shigeyoshi, S. Hashimoto and M. Hattori, Downregulation of core clock gene Bmal1 attenuates expression of progesterone and prostaglandin biosynthesis-related genes in rat luteinizing granulosa cells. Am. J. Physiol. Cell Physiol., 304(12), C1131-40 (2013)[PubMed]

  69. (Clock gene) H. Chen, L. Zhao, G. Chu, G. Kito, N. Yamauchi, Y. Shigeyoshi, S. Hashimoto and M. Hattori, FSH induces the development of circadian clockwork in rat granulosa cells via a gap junction protein Cx43-dependent pathway. Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab., 304(6), E566-75 (2013)[PubMed]

  70. (Clock gene) H. Tasaki, L. Zhao, K. Isayama, H. Chen, N. Yamauchi, Y. Shigeyoshi, S. Hashimoto and M. Hattori, Profiling of circadian genes expressed in the uterus endometrial stromal cells of pregnant rats as revealed by DNA microarray coupled with RNA interference. Front Endocrinol., 4, 82 (2013)[PubMed]

  71. (Clock gene) F. Yang, I. Inoue, M. Kumagai, S. Takahashi, Y. Nakajima and M. Ikeda, Real-Time Analysis of the Circadian Oscilletion of the Rev-Erbβ Promoter. J. Atheroscler. Thromb., 20(3), 267-76 (2013)[PubMed]

  72. (Clock gene) R. Satou, N. Sugihara, Y. Ishizuka, T. Matsukubo and Y. Onishi, DNA methylation of the BMAL1 promoter. Biochem. Biophys. Res. Commun., 440(3), 449-53 (2013)[PubMed]

  73. (Bioluminescent probe, Signal transduction) L. Yang, Y. Nasu, M. Hattori, H. Yoshimura, A. Kanno and T. Ozawa, Bioluminescent Probes to Analyze Ligand-Induced Phosphatidylinositol 3,4,5-Trisphosphate Production with Split Luciferase Complementation. Anal. Chem., 85(23), 11352-9 (2013)[PubMed]

  74. (Bioluminescent probe, Intracellular acidification) M. Hattori, S. Haga, H. Takakura, M. Ozaki and T. Ozawa, Sustained accurate recording of intracellular acidification in living tissues with a photo-controllable bioluminescent protein. Proc. Natl. Acad. Sci. USA., 110(23), 9332-7 (2013)[PubMed]

  75. (Clock gene) A. Hirano, K. Yumimoto, R. Tsunematsu, M. Matsumoto, M. Oyama, H. Kozuka-Hata, T. Nakagawa, D. Lanjakornsiripan, KI. Nakayama and Y. Fukada, FBXL21 Regulates Oscillation of the Circadian Clock through Ubiquitination and Stabilization of Cryptochromes. Cell, 152(5), 1106-18 (2013)[PubMed]

  76. (Proteolysis, siRNA) Y. Tsuchiya, H. Taniguchi, Y. Ito, T. Morita, MR. Karim, N. Ohtake, K. Fukagai, T. Ito, S. Okamuro, S. Iemura, T. Natsume, E. Nishida and A. Kobayashi, The Casein Kinase 2-Nrf1 Axis Controls the Clearance of Ubiquitinated Proteins by Regulating Proteasome Gene Expression. Mol. Cell Biol., 33(17), 3461-72 (2013)[PubMed]

  77. (Chondrogenesis, ATP oscillations) HJ. Kwon and Y. Ohmiya, Metabolomic Analysis of Differential Changes in Metabolites during ATP Oscillations in Chondrogenesis. Biomed. Res. Int., Epub 213972 (2013)[PubMed]

  78. (Chondrogenesis, ATP oscillations) HJ. Kwon, ATP oscillations mediate inductive action of FGF and Shh signaling on prechondrogenic condensation. Cell Biochem. Funct., 31(1), 75-81 (2013)[PubMed]

  79. (Chondrogenesis , ATP, Oxygen) HJ. Kwon, Y. Ohmiya and K. Yasuda, Simultaneous monitoring of intracellular ATP and oxygen levels in chondrogenic differentiation using a dual-color bioluminescence reporter. Luminescence, Epub 22 Oct (2013)[PubMed]

  80. (Clock gene) A. Natsubori, K. Honma and S. Honma, Differential responses of circadian Per2 expression rhythms in discrete brain areas to daily injection of methamphetamine and restricted feeding in rats. Eur. J. Neurosci., 37, 251-8 (2013)[PubMed]

  81. (Clock gene) D. Ono, S. Honma and K. Honma, Cryptochromes are critical for the development of coherent circadian rhythms in the mouse suprachiasmatic nucleus. Nat. Commun., 4, 1666 (2013)[PubMed]

  82. (Clock gene) JY. Noh, DH. Han, MH. Kim, IG. Ko, SE. Kim, N. Park, HK. Choe, KH. Kim, K. Kim, CJ. Kim and S. Cho, Presence of multiple peripheral circadian oscillators in the tissues controlling voiding function in mice. Exp. Mol. Med., 46, e81 (2014)[PubMed]

  83. (Clock gene) S. Nishide, K. Hashimoto, T. Nishio, K. Honma, S. Honma, Organ-specific development characterizes circadian clock gene Per2 expression in rats. Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol., 306(1), R67-74 (2014)[PubMed]

  84. (Clock gene) NC. Gossan, F. Zhang, B. Guo, D. Jin, H. Yoshitane, A. Yao, N. Glossop, YQ. Zhang, Y. Fukada and QJ. Meng, The E3 ubiquitin ligase UBE3A is an integral component of the molecular circadian clock through regulating the BMAL1 transcription factor. Nucleic Acids Res., 42(9), 5765-75 (2014)[PubMed]

  85. (Clock gene) A. Natsubori, K. Honma and S. Honma, Dual regulation of clock gene Per2expression in discrete brain areas by the circadian pacemaker and methamphetamine-induced oscillator in rats. Eur. J. Neurosci., 39(2), 229-40 (2014)[PubMed]

  86. (DDS) H. Tanaka, H. Akita, R. Ishiba, K. Tange, M. Arai, K. Kubo and H. Harashima, Neutral biodegradable lipid-envelope-type nanoparticle using vitamin A-Scaffold for nuclear targeting of plasmid DNA. Biomaterials, 35(5), 1755-61 (2014)[PubMed]

  87. (DDS, siRNA) S. Murayama, P. Kos, K. Miyata, K Kataoka, E. Wagner and M. Kato, Gene Regulation by Intracellular Delivery and Photodegradation of Nanoparticles Containing Small Interfering RNA. Macromol. Biosci., 14(5), 626-31 (2014)[PubMed]

  88. (Clock gene) Y. Ogawa, Y. Kawano, Y. Yamazaki and Y. Onishi, Shikonin shortens the circadian period: Possible involvement of Top2 inhibition. Biochem. Biophys. Res. Commun., 443(1), 339-43 (2014)[PubMed]

  89. (DDS, siRNA) HJ. Kim, K. Miyata, T. Nomoto, M. Zheng, A. Kim, X. Liu, H. Cabral, RJ. Christie, N. Nishiyama and K. Kataoka, siRNA delivery from triblock copolymer micelles with spatially-ordered compartments of PEG shell, siRNA-loaded intermediate layer, and hydrophobic core. Biomaterials, 35(15), 4548-56 (2014)[PubMed]

  90. (Clock gene) SK. Chun, J. Jang, S. Chung, H. Yun, NJ. Kim, JW. Jung, GH. Son, YG. Suh and K. Kim, Identification and Validation of Cryptochrome Inhibitors That Modulate the Molecular Circadian Clock. ACS Chem. Biol., 9(3), 703-10 (2014)[PubMed]

  91. (DDS, Cancer) GX. Zhao, H. Tanaka, CW. Kim, K. Li, D. Funamoto, T. Nobori, Y. Nakamura, T. Niidome, A. Kishimura, T. Mori and Y. Katayama, Histidinylated poly-L-lysine-based vectors for cancer-specific gene expression via enhancing the endosomal escape. J. Biomater. Sci. Polym. Ed., 25(5), 519-34 (2014)[PubMed]

  92. (Clock gene) SR. Moore, J. Pruszka, J. Vallance, E. Aihara, T. Matsuura, MH. Montrose, NF. Shroyer and CI. Hong, Robust circadian rhythms in organoid cultures from PERIOD2::LUCIFERASE mouse small intestine. Dis. Models Mech., 7(9), 1123-30 (2014)[PubMed]

  93. (DDS, siRNA) Y. Oe, RJ. Christie, M. Naito, SA. Low, S. Fukushima, K. Toh, Y. Miura, Y. Matsumoto, N. Nishiyama, K. Miyata and K. Kataoka, Actively-targeted polyion complex micelles stabilized by cholesterol and disulfide cross-linking for systemic delivery of siRNA to solid tumors. Biomaterials, 35(27), 7887-95 (2014)[PubMed]

  94. (Clock gene) SK. Chun, J. Jang, S. Chung, H. Yun, NJ. Kim, JW. Jung, GH. Son, YG. Suh and K. Kim, Identification and Validation of Cryptochrome Inhibitors That Modulate the Molecular Circadian Clock. ACS Chem. Biol., 9(3), 703-10 (2014)[PubMed]

  95. (Chondrogenesis, ATP oscillations) HJ. Kwon, S. Kurono, Y. Kaneko, Y. Ohmiya and K. Yasuda, Analysis of proteins showing differential changes during ATP oscillations in chondrogenesis. Cell Biochem. Funct., 32(5), 429-37 (2014)[PubMed]

  96. (Clock gene, Allergy) Y. Nakamura, N. Nakano, K. Ishimaru, M. Hara, T. Ikegami, Y. Tahara, R. Katoh, H. Ogawa, K. Okumura, S. Shibata, C. Nishiyama and A. Nakao, Circadian regulation of allergic reactions by the mast cell clock in mice. J. Allergy Clin. Immunol., 133(2), 568-75 (2014)[PubMed]

  97. (Clock gene) M. Kawamura, H. Tasaki, I. Misawa, G. Chu, N. Yamauchi and M. Hattori, Contribution of testosterone to the clock system in rat prostate mesenchyme cells. Andrology, 2(2), 225-33 (2014)[PubMed]

  98. (Clock gene) N. Kon, T. Yoshikawa, S. Honma, Y. Yamagata, H. Yoshitane, K. Shimizu, Y. Sugiyama, C. Hara, I. Kameshita, K. Honma and Y. Fukada, CaMKII is essential for cellular clock and coupling between morning and evening behavioral rhythms. Genes Dev., 28, 1101-1110, (2014)[PubMed]

  99. (Clock gene) K. Isayama, H. Chen, N. Yamauchi and M. Hattori, REV-ERBα Inhibits the PTGS2 Expression in Bovine Uterus Endometrium Stromal and Epithelial Cells Exposed to Ovarian Steroids. J. Reprod. Dev., 60(5), 362-370 (2014)[PubMed]

  100. (Intracellular calcium) S. Suzuki, K. Murotomi, Y. Nakajima, K. Kawai, K. Ohta, K. Warita, T. Miki and Y. Takeuchi, Development of an Artificial Calcium-Dependent Transcription Factor To Detect Sustained Intracellular Calcium Elevation. ACS Synth. Biol., 3(10), 717-722 (2014)[PubMed]

  101. (Development) M. Matsuda, M. Koga, K. Woltjen, E. Nishida and M. Ebisuya, Synthetic lateral inhibition governs cell-type bifurcation with robust ratios. Nat. Commun., 6, 6196 (2015)[PubMed]

  102. (Chondrogenesis, ATP) HJ. Kwon and Y. Han, Dual Monitoring of Secretion and ATP Levels during Chondrogenesis Using Perfusion Culture-Combined Bioluminescence Monitoring System. Biomed. Res. Int., 219068 (2015)[PubMed]

  103. (Stress) X. Gao, J. Wan, B. Liu, M. Ma, B. Shen and SB. Qian, Quantitative profiling of initiating ribosomes in vivo. Nat. Methods, 12(2), 147-153 (2015)[PubMed]

  104. (Heat shock response) J. Zhou, J. Wan, X. Gao, X. Zhang, SR. Jaffrey and SB. Qian, Dynamic m6A mRNA methylation directs translational control of heat shock response. Nature, 526(7574), 591-594 (2015)[PubMed]

  105. (Clock gene) Y. Lee, SK. Chun and K. Kim, Sumoylation controls CLOCK-BMAL1-mediated clock resetting via CBP recruitment in nuclear transcriptional foci. Biochim. Biophys. Acta, 1853(10), 2697-2708 (2015)[PubMed]

  106. (Clock gene) J. Koo, HK. Choe, HD. Kim, SK. Chun, GH. Son and K. Kim, Effect of Mefloquine, a Gap Junction Blocker, on Circadian Period2 Gene Oscillation in the Mouse Suprachiasmatic Nucleus Ex Vivo. Endocrinol. Metab., 30(3), 361-370 (2015)[PubMed]

  107. (Aldosterone synthesis) D. Yarimizu, M. Doi, T. Ota and H. Okamura, Stimulus-selective induction of the orphan nuclear receptor NGFIB underlies different influences of angiotensin II and potassium on the human adrenal gland zona glomerulosaspecific 3β-HSD isoform gene expression in adrenocortical H295R cells. Endocr. J., 62(9), 765-776 (2015)[PubMed]

  108. (Clock gene) M. Nakajima, S. Koinuma and Y. Shigeyoshi, Reduction of translation rate stabilizes circadian rhythm and reduces the magnitude of phase shift. Biochem. Biophys. Res. Commun., 464(1), 354-359 (2015)[PubMed]

  109. (Clock gene) H. Tasaki, L. Zhao, K. Isayama, H. Chen, N. Yamauchi, Y. Shigeyoshi, S. Hashimoto and M. Hattori, Inhibitory role of REV-ERBα in the expression of bone morphogenetic protein gene family in rat uterus endometrium stromal cells. Am. J. Physiol. Cell Physiol., 308(7), C528-538 (2015)[PubMed]

  110. (Clock gene) K. Isayama, L. Zhao, H. Chen, N. Yamauchi, Y. Shigeyoshi, S. Hashimoto and M. Hattori, Removal of Rev-erbα inhibition contributes to the prostaglandin G/H synthase 2 expression in rat endometrial stromal cells. Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab., 308(8), E650-661 (2015)[PubMed]

  111. (Clock gene) H. Chen, K. Isayama, M. Kumazawa, L. Zhao, N. Yamauchi, Y. Shigeyoshi, S. Hashimoto and M. Hattori, Integration of the nuclear receptor REV-ERBα linked with circadian oscillators in the expressions of Alas1, Ppargc1a, and Il6 genes in rat granulosa cells. Chronobiol. Int., 32(6), 739-749 (2015)[PubMed]

  112. (Carcinogenesis) RS. Kalra, CT. Cheung, A. Chaudhary, J. Prakash, SC. Kaul and Renu Wadhwa, CARF (Collaborator of ARF) overexpression in p53-deficient cells promotes carcinogenesis. Mol. Oncol., 9(9), 1877-1889 (2015)[PubMed]

  113. (Skin sensitization, IL-8) Y. Kimura, C. Fujimura, Y. Ito, T. Takahashi, Y. Nakajima, Y. Ohmiya and S. Aiba, Optimization of the IL-8 Luc assay as an in vitro test for skin sensitization. Toxicol. In Vitro, 29(7), 1816-1830 (2015)[PubMed]

  114. (Luciferase) M. Yasunaga, K. Murotomi, H. Abe, T. Yamazaki, S. Nishii, T. Ohbayashi, M. Oshimura, T. Noguchi, K. Niwa, Y. Ohmiya and Y. Nakajima, Highly sensitive luciferase reporter assay using a potent destabilization sequence of calpain 3. J. Biotechnol., 194, 115-123 (2015)[PubMed]

  115. (Clock gene) N. Kon, Y. Sugiyama, H. Yoshitane, I. Kameshita and Y. Fukada, Cell-based inhibitor screening identifies multiple protein kinases important for circadian clock oscillations. Commun. Integr. Biol., 8(4), e982405 (2015)[PubMed]

  116. (Clock gene) T. Tamaru, M. Hattori, K. Honda, Y. Nakahata, P. Sassone-Corsi, GTJ. van der Horst, T. Ozawa and K. Takamatsu, CRY Drives Cyclic CK2-Mediated BMAL1 Phosphorylation to Control the Mammalian Circadian Clock. PLoS Biol., 13(11), e1002293 (2015)[PubMed]

  117. (Clock gene) T. Yoshikawa, Y. Nakajima, Y. Yamada, R. Enoki, K. Watanabe, M. Yamazaki, K. Sakimura, S. Honma and K. Honma, Spatiotemporal profiles of arginine vasopressin transcription in cultured suprachiasmatic nucleus. Eur. J. Neurosci., 42(9), 2678-2689 (2015)[PubMed]

  118. (Clock gene) M. Mieda, D. Ono, E. Hasegawa, H. Okamoto, K. Honma, S. Honma and T. Sakurai, Cellular Clocks in AVP Neurons of the SCN Are Critical for Interneuronal Coupling Regulating Circadian Behavior Rhythm. Neuron, 85(5), 1103-1116 (2015)[PubMed]

  119. (Clock gene) M. Doi, I. Murai, S. Kunisue, G. Setsu, N. Uchio, R. Tanaka, S. Kobayashi, H. Shimatani, H. Hayashi, HW. Chao, Y. Nakagawa, Y. Takahashi, Y. Hotta, J. Yasunaga, M. Matsuoka, MH. Hastings, H. Kiyonari and H. Okamura, Gpr176 is a Gz-linked orphan G-protein-coupled receptor that sets the pace of circadian behavior. Nat. Commun., 7, 10583 (2016)[PubMed]

  120. (Clock gene) L. Zhao, K. Isayama, H. Chen, N. Yamauchi, Y. Shigeyoshi, S. Hashimoto and M. Hattori, The nuclear receptor REV-ERBa represses the transcription of growth/differentiation factor 10 and 15 genes in rat endometrium stromal cells. Physiol. Rep., 4(2), e12663 (2016)[PubMed]

  121. (Clock gene) ME. Goya, A. Romanowski, CS. Caldart, CY. Bénard, and DA. Golombek, Circadian rhythms identified in Caenorhabditis elegans by in vivo long-term monitoring of a bioluminescent reporter. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 113(48), E7837-7845 (2016)[PubMed]

  122. (Clock gene, Cell cycle) T. Matsu-ura, A. Dovzhenok, E. Aihara, J. Rood, H. Le, Y. Ren, AE. Rosselot, T. Zhang, C. Lee, K. Obrietan, MH. Montrose, S. Lim and SR. Moore, Intercellular Coupling of the Cell Cycle and Circadian Clock in Adult Stem Cell Culture. Mol. Cell, 64(5), 900-912 (2016)[PubMed]

  123. (Clock gene) A. Hirano, T. Nakagawa, H. Yoshitane, M. Oyama, H. Kozuka-Hata, D. Lanjakornsiripan and Y. Fukada, USP7 and TDP-43: Pleiotropic Regulation of Cryptochrome Protein Stability Paces the Oscillation of the Mammalian Circadian Clock. PLoS One, 11(4), e0154263 (2016)[PubMed]

  124. (Clock gene) K. Shimizu, Y. Kobayashi, E. Nakatsuji, M. Yamazaki, S. Shimba, K. Sakimura and Y. Fukada, SCOP/PHLPP1b mediates circadian regulation of long-term recognition memory. Nat. Commun., 7, 12926 (2016)[PubMed]

  125. (Clock gene) T. Yoshikawa and S. Honma, Lithium lengthens circadian period of cultured brain slices in area specific manner. Behav. Brain Res., 314, 30-37 (2016)[PubMed]

  126. (Clock gene) D. Ono, S. Honma and K. Honma, Differential roles of AVP and VIP signaling in the postnatal changes of neural networks for coherent circadian rhythms in the SCN. Sci. Adv., 2(9), e1600960 (2016)[PubMed]

  127. (Clock gene) Y. Nakamura, K. Ishimaru, S. Shibata and A. Nakao, Regulation of plasma histamine levels by the mast cell clock and its modulation by stress. Sci. Rep., 7, 39934 (2017)[PubMed]

  128. (Transcription factor) M. Futami, T. Nakano, M. Yasunaga, M. Makihara, T. Asama, Y. Hagihara, Y. Nakajima and J. Futami, Enhanced in-cell folding of reversibly cationized transcription factor using amphipathic peptide. J. Biosci. Bioeng., 123(4), 419-424 (2017)[PubMed]

  129. (Clock gene) M. Mieda, E. Hasegawa, N. Kessaris and T. Sakurai, Fine-tuning circadian rhythms: The importance of Bmal1 expression in the ventral forebrain. Front. Neurosci., 11, 55 (2017)[PubMed]

  130. (Clock gene) N. Park, JE. Song, S. Jeong, TT. Tran, HW. Ko, EY. Kim, Vaccinia-related kinase 3 (VRK3) sets the circadian period and amplitude by affecting the subcellular localization of clock proteins in mammalian cells. Biochem. Biophys. Res. Commun., 487(2), 320-326 (2017)[PubMed]

  131. (Clock gene) T. Kawauchi, K. Ishimaru, Y. Nakamura, N. Nakano, M. Hara, H. Ogawa, K. Okumura, S. Shibata and A. Nakao, Clock-dependent temporal regulation of IL-33/ST2-mediated mast cell response. Allergol. Int., 66(3), 472-478 (2017)[PubMed]

  132. (Clock gene) R. Ikarashi, H. Akechi, Y. Kanda, A. Ahmad, K. Takeuchi, E. Morioka, T. Sugiyama, T. Ebisawa, M. Ikeda and M. Ikeda, Regulation of molecular clock oscillations and phagocytic activity via muscarinic Ca2+ signaling in human retinal pigment epithelial cells. Sci. Rep., 7, 44175 (2017)[PubMed]

  133. (DDS, siRNA) M. Naito, R. Azuma, H. Takemoto, M. Hori, N. Yoshinaga, S. Osawa, R. Kamegawa, HJ. Kim, T. Ishii, N. Nishiyama, K. Miyata and K. Kataoka, Multilayered polyion complexes with dissolvable silica layer covered by controlling densities of cRGD-conjugated PEG chains for cancer-targeted siRNA delivery. J. Biomater. Sci. Polym. Ed., 28(10-12), 1109-1123 (2017)[PubMed]

  134. (Clock gene) D. Ono, S. Honma, Y. Nakajima, S. Kuroda, R. Enoki and K. Honma, Dissociation of Per1 and Bmal1 circadian rhythms in the suprachiasmatic nucleus in parallel with behavioral outputs. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 114(18), E3699-E3708 (2017)[PubMed]

  135. (Clock gene) T. Tomita, R. Kurita and Y. Onishi, Epigenetic regulation of the circadian clock: role of 5-aza-2’-deoxycytidine. Biosci. Rep., 37(3), BSR20170053 (2017)[PubMed]

  136. (Cytotoxicity) M. Yasunaga, Y. Fujita, R. Saito, M. Oshimura and Y. Nakajima, Continuous long-term cytotoxicity monitoring in 3D spheroids of beetle luciferase-expressing hepatocytes by nondestructive bioluminescence measurement. BMC Biotechnol., 17(1), 54 (2017)[PubMed]

  137. (Clock gene) G. Kurosawa, A. Fujioka, S. Koinuma, A. Mochizuki, Y. Shigeyoshi, Temperature-amplitude coupling for stable biological rhythms at different temperatures. PLoS Comput. Biol., 13(6), e1005501 (2017)[PubMed]

  138. (mRNA Translation) RA. Coots, XM. Liu, Y. Mao, L. Dong, J. Zhou, J. Wan, X. Zhang and SB. Qian, m6A facilitates eIF4F-independent mRNA translation. Mol. Cell, 68(3), 504-514 (2017)[PubMed]

  139. (Clock gene) N. Hayasaka, A. Hirano, Y. Miyoshi, IT. Tokuda, H. Yoshitane, J. Matsuda and Y. Fukada, Salt-inducible kinase 3 regulates the mammalian circadian clock by destabilizing PER2 protein. eLife, 6, e24779 (2017)[PubMed]

  140. (Clock gene) M. Sujino, T. Asakawa, M. Nagano, S. Koinuma, K. Masumoto and Y. Shigeyoshi, CLOCKΔ19 mutation modifies the manner of synchrony among oscillation neurons in the suprachiasmatic nucleus. Sci. Rep., 8(1), 854 (2018)[PubMed]

  141. (Clock gene) A. Sengiku, M. Ueda, J. Kono, T. Sano, N. Nishikawa, S Kunisue, K. Tsujihana, LS. Liou, A. Kanematsu and S. Shimba, M. Doi, H. Okamura, O. Ogawa and H. Negoro, Circadian coordination of ATP release in the urothelium via connexin43 hemichannels. Sci. Rep., 8(1), 1996 (2018)[PubMed]

  142. (Clock gene) T. Ihara, T. Mitsui, Y. Nakamura, M. Kanda, S. Tsuchiya, S. Kira, H. Nakagomi, N. Sawada, Y. Hirayama, K. Shibata, E. Shigetomi, Y. Shinozaki, M. Yoshiyama, A. Nakao, M. Takeda and S. Koizumi, The Circadian expression of Piezo1, TRPV4, Connexin26, and VNUT, associated with the expression levels of the clock genes in mouse primary cultured urothelial cells. Neurourol. Urodyn., 37(3), 942-951 (2018)[PubMed]

  143. (Clock gene) J. Jang, S. Chung, Y. Choi, HY. Lim, Y. Son, SK. Chun, GH. Son, K. Kim, YG. Suh, JW. Jung, The cryptochrome inhibitor KS15 enhances E-box-mediated transcription by disrupting the feedback action of a circadian transcription-repressor complex. Life Sci., 200, 49-55 (2018)[PubMed]

  144. (Clock gene, Cellular stress) K. Imamura, H. Yoshitane, K. Hattori, M. Yamaguchi, K. Yoshida, T. Okubo, I. Naguro, H. Ichijo and Y. Fukada, ASK family kinases mediate cellular stress and redox signaling to circadian clock. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 115(14), 3646-3651 (2018)[PubMed]

  145. (Clock gene) E. Morioka, Y. Kanda, H. Koizumi, T. Miyamoto and M. Ikeda, Histamine regulates molecular clock oscillations in human retinal pigment epithelial cells via H1 receptors. Front. Endocrinol., 9, 108 (2018)[PubMed]

  146. (Necroptosis, Hypoxia) S. Haga, A. Kanno, T. Ozawa, N. Morita, M. Asano and M. Ozaki, Detection of necroptosis in ligand-mediated and hypoxia-induced injury of hepatocytes using a novel optic probe-detecting receptor-Interacting protein (RIP)1/RIP3 Binding. Oncol. Res., 26(3), 503-513 (2018)[PubMed]

  147. (DDS) H. Tanaka, T. Nakatani, T. Furihata, K. Tange, Y. Nakai, H. Yoshioka, H. Harashima and H. Akita, In vivo introduction of mRNA encapsulated in lipid nanoparticles to brain neuronal cells and astrocytes via intracerebroventricular administration. Mol. Pharm., 15(5), 2060-2067 (2018)[PubMed]

  148. (Clock gene, Review) C. Ramanathan and AC. Liu, Developing mammalian cellular clock models using firefly luciferase reporter. Methods Mol. Biol., 1755, 49-64 (2018)[PubMed]

  149. (Myogenesis) Q. Li, H. Yoshimura, M. Komiya, K. Tajiri, M. Uesugi, Y. Hata and T. Ozawa, A robust split-luciferase-based cell fusion screening for discovering myogenesis-promoting molecules. Analyst, 143(14), 3472-3480 (2018)[PubMed]

  150. (Clock gene) S. Nishide, S. Honma and K. Honma, Two coupled circadian oscillations regulate Bmal1-ELuc and Per2-SLR2 expression in the mouse suprachiasmatic nucleus. Sci. Rep., 8(1), 14765 (2018)[PubMed]

  151. (Anti-inflammation, IL-6, IL-10) P. Saiki, Y. Nakajima, LJLD. Van Griensven, K. Miyazaki, Real-time monitoring of IL-6 and IL-10 reporter expression for anti-inflammation activity in live RAW 264.7 cells. Biochem. Biophys. Res. Commun., 503(3), 885-890 (2018)[PubMed]

  152. (Clock gene, UV stress) G. Kawamura, M. Hattori, K. Takamatsu, T. Tsukada, Y. Ninomiya, I. Benjamin, P. Sassone-Corsi, T. Ozawa and T. Tamaru, Cooperative interaction among BMAL1, HSF1, and p53 protects mammalian cells from UV stress. Commun. Biol., 1, 204 (2018)[PubMed]

  153. (Clock gene) AR. Saran, D. Kalinowska, S. Oh, R. Janknecht, L. DiTacchio, JMJD5 links CRY1 function and proteasomal degradation. PLoS Biol., 16(11), e2006145 (2018)[PubMed]

  154. (Clock gene) J. Lee, E. Park, GH. Kim, I. Kwon and K. Kim, A splice variant of human Bmal1 acts as a negative regulator of the molecular circadian clock. Exp. Mol. Med., 50(12), 159 (2018)[PudMed]

  155. (Clock gene) Y. Maruyama, Y. Asaoka, K. Nakahama, T. Tamaru, K. Takamatsu, N. Takamatsu, A. Hattori, S. Nishina, N. Azuma, A. Kawahara, K. Kume and H. Nishina, The clock components Period2, Cryptochrome1a, and Cryptochrome2a function in establishing light-dependent behavioral rhythms and/or total activity levels in zebrafish. Sci. Rep., 9(1), 196 (2019)[PubMed]

  156. (Clock gene, ER stress) L. Gao, H. Chen, C. Li, Y. Xiao, D. Yang, M. Zhang, D. Zhou, W. Liu, A. Wang and Y. Jin, ER stress activation impairs the expression of circadian clock and clock-controlled genes in NIH3T3 cells via an ATF4-dependent mechanism. Cell. Signal., 57, 89-101 (2019)[PubMed]

Kronos HT (WSL-1565)

  1. (Cytotoxicity) S. Wakuri, K. Yamakage, Y. Kazuki, K. Kazuki, M. Oshimura, S. Aburatani, M. Yasunaga and Y. Nakajima, Correlation between luminescence intensity and cytotoxicity in cell-based cytotoxicity assay using luciferase. Anal. Biochem., 522, 18-29 (2017)[PubMed]

  2. (Oxidative stress) Y. Tabei, K. Murotomi, A. Umeno, M. Horie, Y. Tsujino, B. Masutani, Y. Yoshida, Y. Nakajima, Antioxidant properties of 5-hydroxy-4-phenyl-butenolide via activation of Nrf2/ARE signaling pathway. Food Chem. Toxicol., 107(A), 129-137 (2017)[PubMed]

  3. (Micro RNA) Y. Mie, Y. Hirano, K. Kowata, A. Nakamura, M. Yasunaga, Y. Nakajima and Y. Komatsu, Function control of anti-microRNA oligonucleotides using interstrand cross-linked duplexes, Mol. Ther. Nucleic Acids, 10, 64-74 (2018)[PubMed]

  4. (Anti-inflammation) P. Saiki, Y. Kawano, Y. Nakajima, LJLD. Van Griensven and K. Miyazaki, Novel and stable dual-color IL-6 and IL-10 reporters derived from RAW 264.7 for anti-inflammation screening of natural products. Int. J. Mol. Sci., 20(18), 4620 (2019)[PubMed]

  5. (Cytotoxicity) S. Iwado, S. Abe, M. Oshimura, Y. Kazuki and Y. Nakajima, Bioluminescence measurement of time-dependent dynamic changes of CYP-mediated cytotoxicity in CYP-expressing luminescent HepG2 cells. Int. J. Mol. Sci., 22(6), 2843 (2021)[PubMed]

  6. (Clock gene) JS. Huh, S. Lee, DS. Kim, MS. Choi, H. Choi and KH. Lee, Antioxidative and circadian rhythm regulation effect of Quercus gilva extract. J. Korean Wood Sci. Technol., 50(5), 338-352 (2022)[Link]

LumiFL

LumiFL SpectroCapture (AB-1850)

  1. Y. Nakajima, K. Kobayashi, K. Yamagishi, T. Enomoto and Y. Ohmiya, cDNA Cloning and Characterization of a Secreted Luciferase from the Luminous Japanese Ostracod, Cypridina noctiluca. Biosci. Biotechnol. Biochem., 68(3), 565-570 (2004)[PubMed]

  2. Y. Nakajima, T. Kimura, C. Suzuki and Y. Ohmiya, Improved Expression of Novel Red- and Green-emitting Luciferases of Phrixothrix Railroad Worms in Mammalian Cells. Biosci. Biotechnol. Biochem., 68(4), 948-951 (2004)[PubMed]

  3. Y. Nakajima, M. Ikeda, T. Kimura, S. Honma, Y. Ohmiya and K. Honma, Bidirectional role of orphan nuclear receptor RORα in clock gene transcriptions demonstrated by a novel reporter assay system. FEBS Lett., 565, 122-126 (2004)[PubMed]

  4. T. Otsuji, E. Okuda-Ashitaka, S. Kojima, H. Akiyama, S. Ito and Y. Ohmiya, Monitoring for dynamic biological processing by intramolecular bioluminescence resonance energy transfer system using secreted luciferase.  Anal. Biochem., 329, 230-237 (2004)[PubMed]

  5. C. Suzuki, Y. Nakajima, H. Akimoto, C. Wu and Y. Ohmiya, A new additional reporter enzyme, dinoflagellate luciferase, for monitoring of gene expression in mammalian cells. Gene, 344, 61-66 (2005)[PubMed]

  6. Y. Ohmiya, S. Kojima, M. Nakamura and H. Niwa, Bioluminescence in the Limpet-Like Snail, Latia neritoides. Bull. Chem. Soc. Japan, 78(7), 1197-1205 (2005)[PubMed]

  7. Y. Nakajima, T. Kimura, K. Sugata, T. Enomoto, A. Asakawa, H. Kubota, M. Ikeda and Y. Ohmiya, Multicolor luciferase assay system: one-step monitoring of multiple gene expressions with a signal substrate. BioTechniques, 38(6), 891-894 (2005)[PubMed]

  8. M. Nakamura, M. Mamino, M. Masaki, S. Maki, R. Matsui, S. Kojima, T. Hirano, Y. Ohmiya and H. Niwa, Bioluminescence activity of Latia luciferin analogues: replacement of the 2,6,6-trimethylcyclohexene ring onto the methyl-substituted phenyl groups. Tetrahedron Lett., 46(1), 53-56 (2005)[Link]

  9. H. Kondo, T. Igarashi, S. Maki, H. Niwa, H. Ikeda and T. Hirano, Substituent effects on the kinetics for the chemiluminescence reaction of 6-arylimidazo[1,2-a]pyrazin-3(7H)-ones (Cypridina luciferin analogues): support for the single electron transfer (SET)–oxygenation mechanism with triplet molecular oxygen. Tetrahedron Lett., 46(45), 7701-7704 (2005)[Link]

  10. K. Mori, S. Maki, H. Niwa, H. Ikeda and T. Hirano, Real light emitter in the bioluminescence of the calcium-activated photoproteins aequorin and obelin: light emission from the singlet-excited state of coelenteramide phenolate anion in a contact ion pair. Tetrahedron, 62(26), 6272-6288 (2006)[Link]

  11. T. Noguchi, M. Ikeda, Y. Ohmiya and Y. Nakajima, Simultaneous monitoring of independent gene expression patterns in two types of cocultured fibroblasts with differernt color-emitting luciferase. BMC Biotechnol., 8, 40 (2008)[PubMed]

  12. K. Teranishi and O. Shimomura, Bioluminescence of the arm light organs of the luminous squid Watasenia scintillans. Biochim Biophys Acta, 1780(5), 784-792 (2008)[PubMed]

  13. C. Suzuki-Ogoh, C. Wu and Y. Ohmiya, C-terminal region of the active domain enhances enzymatic activity in dinoflagellate luciferase. Photochem. Photobiol. Sci., 7(2), 208-211 (2008)[PubMed]

  14. Y. Takenaka, H. Masuda, A. Yamaguchi, S. Nishikawa, Y. Shigeri, Y. Yoshida, and H. Mizuno, Two forms of secreted and thermostable luciferases from the marine copepod crustacean, Metridia pacifica. Gene, 425(1-2), 28-35 (2008)[PubMed]

  15. T. Hirano, Y. Takahashi, H. Kondo, S. Maki, S. Kojima, H. Ikeda and H. Niwa, The reaction mechanism for the high quantum yield of Cypridina (Vargula) bioluminescence supported by the chemiluminescence of 6-aryl-2-methylimidazo[1,2-a]pyrazin-3(7H)-ones (Cypridina luciferin analogues). Photochem. Photobiol. Sci., 7(2), 197-207 (2008)[PubMed]

  16. C. Wu, K. Mino, H. Akimoto, M. Kawabata, K. Nakamura, M. Ozaki and Y. Ohmiya, In vivo far-red luminescence imaging of a biomarker based on BRET from Cypridina bioluminescence to an organic dye. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 106(37), 15599-15603 (2009)[PubMed]

  17. T. Noguchi, T. Michihata, W. Nakamura, T. Takumi, R. Shimizu, M. Yamamoto, M. Ikeda, Y. Ohmiya and Y. Nakajima, Dual-Color Luciferase Mouse Directly Demonstrates Coupled Expression of Two Clock Genes. Biochemistry, 49(37), 8053-8061 (2010)[PubMed]

  18. Y. Nakajima, T. Yamazaki, S. Nishii, T. Noguchi, H. Hoshino, K. Niwa, VR. Viviani, Y. Ohmiya, Enhanced Beetle Luciferase for High-Resolution Bioluminescence Imaging. PLoS One, 5(4), e10011 (2010)[PubMed]

  19. R. Ogura, N. Matsuo and K. Hiratsuka, Bioluminescence spectra of click beetle luciferase in higher plant cells. Plant Biotechnol., 28(4), 423-426 (2011)[Link]

  20. C. Wu, K. Kawasaki, S. Ohgiya and Y. Ohmiya, Chemical studies on the BRET system between the bioluminescence of Cypridina and quantum dots. Photochem. Photobiol. Sci., 10(10), 1531-1534 (2011)[PubMed]

  21. AKM. Kafi, M. Hattori, N. Misawa and T. Ozawa, Dual-Color Bioluminescence Analysis for Quantitatively Monitoring G-Protein-Coupled Receptor and β-Arrestin Interactions. Pharmaceuticals, 4(3), 457-469 (2011)[Link]

  22. D. Kato, K. Yokoyama, Y. Hiraishi, M. Takeo and S. Negoro, Comparison of Acyl-CoA Synthetic Activities and Enantioselectivity toward 2-Arylpropanoic Acids in Firefly Luciferases. Biosci. Biotechnol Biochem., 75(9), 1758-1762 (2011)[PubMed]

  23. SB. Kim, Y. Ito, and M. Torimura, Bioluminescent Capsules for Live-Cell Imaging. Bioconjug. Chem., 23(11), 2221-2228 (2012)[PubMed]

  24. SB. Kim, M. Torimura and H. Tao, Creation of Artificial Luciferases for Bioassays. Bioconjug. Chem., 24(12), 2067-2075 (2013)[PubMed]

  25. SB. Kim, T. Suzuki and A. Kimura, A Bioluminescent Assay System for Whole-Cell Determination of Hormones. Chem. Pharm. Bull., 61(7), 706-713 (2013)[PubMed]

  26. Y. Takenaka, A. Noda-Ogura, T. Imanishi, A. Yamaguchi, T. Gojobori and Y. Shigeri, Computational analysis and functional expression of ancestral copepod luciferase. Gene, 528(2), 201-205 (2013)[PubMed]

  27. S. Iwano, R. Obata, C. Miura, M. Kiyama, K. Hama, M. Nakamura, Y. Amano, S. Kojima, T. Hirano, S. Maki and H. Niwa, Development of simple firefly luciferin analogs emitting blue, green, red, and near-infrared biological window light. Tetrahedron, 69(19), 3847-3856 (2013)[Link]

  28. C. Miura, M. Kiyama, S. Iwano, K. Ito, R. Obata, T. Hirano, S. Maki and H. Niwa, Synthesis and luminescence properties of biphenyl-type firefly luciferin analogs with a new, near-infrared light-emitting bioluminophore. Tetrahedron, 69(46), 9726-9734 (2013)[Link]

  29. M. Hattori, S. Haga, H. Takakura, M. Ozaki, and T. Ozawa, Sustained accurate recording of intracellular acidification in living tissues with a photo-controllable bioluminescent protein. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 110(23), 9332-9337 (2013)[PubMed]

  30. D. Kato, T. Kubo, M. Maenaka, K. Niwa, Y. Ohmiya, M. Takeo and S. Negoro, Confirmation of color determination factors for Ser286 derivatives of firefly luciferase from Luciola cruciata (LUC-G). J. Mol. Catal. B Enzym., 87, 18-23 (2013)[Link]

  31. SB. Kim and H. Izumi, Functional artificial luciferases as an optical readout for bioassays. Biochem. Biophys. Res. Commun., 448(4), 418-423 (2014)[PubMed]

  32. M. Yasunaga, Y. Nakajima and Y. Ohmiya, Dual-color bioluminescence imaging assay using green- and red-emitting beetle luciferases at subcellular resolution. Anal. Bioanal. Chem., 406(23), 5735-5742 (2014)[PubMed]

  33. Y. Ishii, C. Hayashi, Y. Suzuki and T. Hirano, Chemiluminescent 2,6-diphenylimidazo[1,2-a]pyrazin-3(7H)-ones: a new entry to Cypridina luciferin analogues. Photochem. Photobiol. Sci., 13(2), 182-189 (2014)[PubMed]

  34. D. Kato, D. Shirakawa, R. Polz, M. Maenaka, M. Takeo, S. Negoro and K. Niwa, A firefly inspired one-pot chemiluminescence system using n-propylphosphonic anhydride (T3P). Photochem. Photobiol. Sci., 13(12), 1640-1645 (2014)[PubMed]

  35. SB. Kim, S. Miller, N. Suzuki, T. Senda, R. Nishihara and K. Suzuki, Cation-driven Optical Properties of Artificial Luciferases. Anal. Sci., 31(10), 955-960 (2015)[PubMed]

  36. T. Nishiguchi, T. Yamada, Y. Nasu, M. Ito, H. Yoshimura and T. Ozawa, Development of red-shifted mutants derived from luciferase of Brazilian click beetle Pyrearinus termitilluminans. J. Biomed. Opt., 20(10), 101205 (2015)[PubMed]

  37. GVM. Gabriel and VR. Viviani, Engineering the metal sensitive sites in Macrolampis sp2 firefly luciferase and use as a novel bioluminescent ratiometric biosensor for heavy metals. Anal. Bioanal. Chem., 408(30), 8881-8893 (2016)[PubMed]

  38. DT. Amaral, G. Oliveira, JR. Silva and VR. Viviani, A new orange emitting luciferase from the Southern-Amazon Pyrophorus angustus (Coleoptera: Elateridae) click-beetle: structure and bioluminescence color relationship, evolutional and ecological considerations. Photochem. Photobiol. Sci., 15(9), 1148-1154 (2016)[PubMed]

  39. S. Ioka, T. Saitoh, S. Iwano, K. Suzuki, S. Maki, A. Miyawaki, M. Imoto and S. Nishiyama, Synthesis of Firefly Luciferin Analogues and Evaluation of the Luminescent Properties. Chemistry, 22(27), 9330-9337 (2016)[PubMed]

  40. SB. Kim, R. Nishihara, D. Citterio and K. Suzuki, Genetically Encoded Molecular Tension Probe for Tracing Protein–Protein Interactions in Mammalian Cells. Bioconjug. Chem., 27(2), 354-362 (2016)[PubMed]

  41. T. Kuchimaru, S. Iwano, M. Kiyama, S. Mitsumata, T. Kadonosono, H. Niwa, S. Maki and S. Kizaka-Kondoh, A luciferin analogue generating near-infrared bioluminescence achieves highly sensitive deep-tissue imaging. Nat. Commun., 7, 11856 (2016)[PubMed]

  42. M. Kakiuchi, S. Ito, M. Yamaji, VR. Viviani, S. Maki and T. Hirano, Spectroscopic Properties of Amine-substituted Analogues of Firefly Luciferin and Oxyluciferin. Photochem. Photobiol., 93(2), 486-494 (2017)[PubMed]

  43. K. Teranishi, Second bioluminescence-activating component in the luminous fungus Mycena chlorophos. Luminescence, 32(2), 182-189 (2017)[PubMed]

  44. K. Teranishi, Inhibition of bioluminescence in the living gills of the luminous fungus Mycena chlorophos by trans-4-aminocinnamic acid. Biochem. Biophys. Res. Commun., 488(2), 335-339 (2017)[PubMed]

  45. SB. Kim, R. Nishihara, D. Citterio and K. Suzuki, Fabrication of a new lineage of artificial luciferases from natural luciferase pools. ACS Comb. Sci., 19(9), 594-599 (2017)[PubMed]

  46. N. Noda, R. Awais, R. Sutton, M. Awais and T. Ozawa, Dynamic monitoring of p53 translocation to mitochondria for the analysis of specific inhibitors using luciferase-fragment complementation. Biotechnol. Bioeng., 114(12), 2818-2827 (2017)[PubMed]

  47. M. Kiyama, S. Iwano, S. Otsuka, SW. Lu, R. Obata, A. Miyawaki, T. Hirano and SA. Maki, Quantum yield improvement of red-light-emitting firefly luciferin analogues for in vivo bioluminescence imaging. Tetrahedron, 74(6), 652-660 (2018)[Link]

  48. R. Nishihara, E. Hoshino, Y. Kakudate, S. Kishigami, N. Iwasawa, S. Sasaki, T. Nakajima, M. Sato, S. Nishiyama, D. Citterio, K. Suzuki and SB. Kim, Azide- and dye-conjugated coelenterazine analogues for a multiplex molecular imaging platform. Bioconjug. Chem., 29(6), 1922-1931 (2018)[PubMed]

  49. K. Teranishi, Bioluminescence and chemiluminescence abilities of trans-3-hydroxyhispidin on the luminous fungus Mycena chlorophos. Luminescence, 33(7), 1235-1242 (2018)[PubMed]

  50. R. Saito, T. Kuchimaru, S. Higashi, SW. Lu, M. Kiyama, S. Iwano, R. Obata, T. Hirano, S. Kizaka-Kondoh and SA. Maki, Synthesis and luminescence properties of near-infrared N-heterocyclic luciferin analogues for in vivo optical imaging. Bull. Chem. Soc. Jpn., 92(3), 608-618 (2019)[Link]

  51. N. Nomura, R. Nishihara, T. Nakajima, SB. Kim, N. Iwasawa, Y. Hiruta, S. Nishiyama, M. Sato, D. Citterio and K. Suzuki, Biothiol-activatable bioluminescent coelenterazine derivative for molecular imaging in vitro and in vivo. Anal. Biochem., 91(15), 9546-9553 (2019)[PubMed]

  52. R. Nishihara, R. Paulmurugan, T. Nakajima, E. Yamamoto, A. Natarajan, R. Afjei, Y. Hiruta, N. Iwasawa, S. Nishiyama, D. Citterio, M. Sato, SB. Kim and K. Suzuki, Highly bright and stable NIR-BRET with blue-shifted coelenterazine derivatives for deep-tissue imaging of molecular events in vivo. Theranostics, 9(9), 2646-2661 (2019)[PubMed]

  53. M. Abe, R. Nishihara, Y. Ikeda, T. Nakajima, M. Sato, N. Iwasawa, S. Nishiyama, R. Paulmurugan, D. Citterio, SB. Kim and K. Suzuki, Near infrared bioluminescence imaging with through-bond energy transfer cassette. Chembiochem., 20(15), 1919-1923 (2019)[PubMed]

  54. GC. Liu, R. Zhang, QB. Hou, JW. He, ZW. Dong, RP. Zhao, W. Wang and XY. Li, Cloning and characterization of luciferase from the Chinese firefly Lamprigera yunnana. Photochem. Photobiol., 95(5), 1186-1194 (2019)[PubMed]

  55. GC. Liu, ZW. Dong, QB. Hou, JW. He, RP. Zhao, W. Wang and XY. Li, Second Rhagophthalmid luciferase cloned from Chinese glow-worm Menghuoius giganteus (Rhagophthalmidae: Elateroidea). Photochem. Photobiol., 96(1), 46-54 (2020)[PubMed]

  56. K. Ogoh, R. Akiyoshi and H. Suzuki, Cloning and mutagenetic modification of the firefly luciferase gene and its use for bioluminescence microscopy of engrailed expression during Drosophila metamorphosis. Biochem. Biophys. Rep., 23, 100771 (2020)[PubMed]

  57. N. Kitada, R. Saito, R. Obata, S. Iwano, K. Karube, A. Miyawaki, T. Hirano and SA. Maki, Development of near-infrared firefly luciferin analogue reacted with wild-type and mutant luciferases. Chirality, 32(7), 922-931 (2020)[PubMed]

  58. J. Nakayama, R. Saito, Y. Hayashi, N. Kitada, S. Tamaki, Y. Han, K. Semba and SA. Maki, High sensitivity in vivo imaging of cancer metastasis using a near-infrared luciferin analogue seMpai. Int. J. Mol. Sci., 21(21), 7896 (2020)[PubMed]

  59. Y. Oba, K. Konishi, D. Yano, H. Shibata, D. Kato and T. Shirai, Resurrecting the ancient glow of the fireflies. Sci. Adv., 6(49), eabc5705 (2020)[PubMed]

  60. Y. Mizui, M. Eguchi, M. Tanaka, Y. Ikeda, H. Yoshimura, T. Ozawa, D. Citterio and Y. Hiruta, Long-term single cell bioluminescence imaging with C-3 position protected coelenterazine analogues. Org. Biomol. Chem., 19(3), 579-586 (2021)[PubMed]

  61. S. Tamaki, N. Kitada, M. Kiyama, R. Fujii, T. Hirano, SB. Kim and S. Maki, Color‑tunable bioluminescence imaging portfolio for cell imaging. Sci. Rep., 11(1), 2219 (2021)[PubMed]

  62. JW. He, GC. Liu, PX. Dong, ZW. Dong, RP. Zhao, W. Wang and XY. Li, Molecular cloning, characterization, and evolution analysis of the luciferase genes from three sympatric sibling fireflies (Lampyridae: Lampyrinae, Diaphanes). Photocem. Photobiol. Sci., 20(8), 1053-1067 (2021)[PubMed]

  63. K. Teranishi, Non-invasive and accurate readout of superoxide anion in biological systems by near-infrared light. Anal. Chim. Acta., 1179, 338827 (2021)[PubMed]

  64. S. Kanie, D. Miura, N. Jimi, T. Hayashi, K. Nakamura, M. Sakata, K. Ogoh, Y. Ohmiya and Y. Mitani, Violet bioluminescent Polycirrus sp. (Annelida: Terebelliformia) discovered in the shallow coastal waters of the Noto Peninsula in Japan. Sci. Rep., 11(1), 19097 (2021)[PubMed]

  65. E. Belleti, VR. Bevilaqua, AMM. Brito, DA. Modesto, AJC. Lanfredi, VR. Viviani and IL. Nantes‑Cardoso, Synthesis of bioluminescent gold nanoparticle–luciferase hybrid systems for technological applications. Photochem. Photobiol. Sci., 20(11), 1439-1453 (2021)[PubMed]

  66. Y. Ikeda, M. Orioka, T. Nomoto, Y. Hiruta, N. Nishiyama and D. Citterio, Differential Effect of azetidine substitution in firefly luciferin analogues. Chembiochem, 22(21), 3067-3074 (2021)[PubMed]

AF-1101W เฟอร์โมกราฟ

  1. Pham Van Hung, Tomoko Maeda, Hiroaki Yamauchi, Naofumi Morita, คุณสมบัติของแป้งและขนมปังของเมล็ดข้าวสาลีที่แข็งแรงหลากหลายชนิดที่ปลูกในญี่ปุ่น เจ แอพเพิล Glycosci., 52, 15-21 (2548) [ลิงค์]

  2. Kanenori Tanaka, Zenta Nishio, Norio Iriki, Tadashi Tabiki, Wakako Funatsuki, Hiroaki Yamanouchi, การเปรียบเทียบลักษณะคุณภาพของข้าวสาลีข้าวเหนียวโดยใช้สาย isogenic ใกล้, Breeding Science 55, 87-92 (2005) [ลิงค์]

  3. Sadako Takasaki, Yoji Kato, Masatsune Murata, Seiichi Homma, Shunro Kawakishi, ผลของเปอร์ออกซิเดสและไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ต่อการก่อตัวของไดทิโรซีนและลักษณะการผสมของแป้งสาลี-แป้ง Biosci เทคโนโลยีชีวภาพ ชีวเคมี, 69(9), 1686-1692 (2548) [ผับเมด]

  4. Miwako Ito, Shun-Ju Kim, Zaidul-Islam Sarker, Naoto Hashimoto, Takahiro Noda, Shigenobu Takigawa, Chie Matsuura-Endo, Tetsuya Horibata, Yoshihiko Nakamura, Naoyoshi Inouchi, Michihiro Fukushima, Hiroaki Yamauchi, Staling และ texture ของขนมปังที่เตรียมจากใหม่ ขนมปังข้าวสาลีพันธุ์ญี่ปุ่นที่มีแป้งอมิโลสต่ำเล็กน้อย Food Sci. เทคโนโลยี Res., 13(2), 121-128 (2550) [ลิงค์]

  5. Tomohiro Kaino, Tetsuya Tateiwa, Satomi Mizukami-Murata, Jun Shima, Hiroshi Takagi, ยีสต์ทำขนมปังแบบโคลนตัวเองที่สะสมโพรลีนช่วยเพิ่มความทนทานต่อการแช่แข็งในแป้ง, Appl. สิ่งแวดล้อม. จุลชีววิทยา, 74(18), 5845-5849 (2551) [ผับเมด]

  6. Daisuke Watanabe, Tomonori Ota, Fusajiro Nitta, Takeshi Akao, Hitoshi Shimoi, การวัดอัตโนมัติของจลนศาสตร์การหมักสาเกโดยใช้ระบบตรวจสอบก๊าซแบบหลายช่องสัญญาณ, J. Biosci Bioeng., 112(1), 54-57 (2554) [ผับเมด]

  7. Daisuke Watanabe, Satoru Nogami, Yoshikazu Ohya, Yoichiro Kanno, Yan Zhou, Takeshi Akao, Hitoshi Shimoi, การหมักเอทานอลที่ขับเคลื่อนโดยการแสดงออกที่เพิ่มขึ้นของยีน G1 cyclin CLN3 ในยีสต์สาเก, J. Biosci Bioeng., 112(6), 577-582 (2554) [ผับเมด]

  8. Chiemi Noguchi, Daisuke Watanabe, Yan Zhou, Takeshi Akao, Hitoshi Shimoi, สมาคมของ hyperphosphorylation ที่เป็นส่วนประกอบของ Hsf1p ที่มีการตอบสนองต่อความเครียดเอทานอลที่มีข้อบกพร่องในยีสต์สาเก Saccharomyces cervisiae, Appl. สิ่งแวดล้อม. ไมโครไบโอแอล, 78(2), 385-392 (2555) [ผับเมด]

  9. Daisuke Watanabe, Yuya Araki, Yan Zhou, Naoki Maeya, Takeshi Akao, Hitoshi Shimoi, การกลายพันธุ์ที่สูญเสียการทำงานใน PAS Kinase Rim15p เกี่ยวข้องกับรายการ Quiescence ที่บกพร่องและอัตราการหมักสูงของสายพันธุ์ยีสต์ Saccharomyces cerevisiae, Appl. สิ่งแวดล้อม. ไมโครไบโอแอล, 78(11), 4008-4016 (2555) [ผับเมด]

Fermograph
bottom of page